Was ist Hämoglobin im Blut, seine Arten beim Menschen, auf nüchternen Magen oder nicht
UCK-Indikatoren gehören zu den wichtigsten Studien, mit denen Sie schnell eine Erstdiagnose durchführen und den Gesundheitszustand des Patienten beurteilen können. Die Hauptindikatoren der Gesamtanalyse umfassen den Hämoglobinspiegel.
Was ist Hämoglobin im Blut??
Hämoglobin ist ein Protein-Atemblutpigment. Die Hauptaufgabe dieses Stoffes ist der Transport von O.2 und Kohlendioxid sowie Aufrechterhaltung eines normalen Blut-pH.
Diese Substanz ist in roten Blutkörperchen enthalten. Die Hauptbestandteile von Hämoglobin sind die Proteinteile Globine und die eisenhaltigen Porphyrinstellen - Häme. Fe (Eisen) in der Zusammensetzung von Hämoglobin liegt in 2 Valenzformen vor.
Die Fähigkeit von Hämoglobin, Sauerstoffmoleküle aktiv zu binden und zu spalten, wird genau durch Fe-haltige Edelsteinmoleküle bestimmt.
Hämoglobin wird von roten Knochenmarkzellen (BMC) synthetisiert. Eine wichtige Voraussetzung für die Synthese von CMC-Hämoglobin ist die Aufnahme der erforderlichen Menge an Proteinen und Fe (Eisen)..
Die Zerstörung von Hämoglobinmolekülen erfolgt durch phagozytische mononukleäre Zellen (die größte Anzahl dieser Zellen enthält Milz, Leber, Knochenmark)..
Wie wird Hämoglobin in einer Blutuntersuchung angezeigt??
In Blutuntersuchungen wird Hämoglobin als Hb oder Hgb bezeichnet.
Im Durchschnitt liegt die Gesamtmenge an Hämoglobin im Blut bei Frauen zwischen 120 und 140 g / l und bei Männern zwischen 135 und 160 g / l.
Als Gründe für den Anstieg der Werte gelten Erythrämie, Blutverdickung während der Dehydration (der sogenannte falsche Anstieg aufgrund der Blutkonzentration), das Leben in Berggebieten und übermäßiger Konsum von Tabakerzeugnissen.
Verringerte Werte können verschiedene Anämien und akuten Blutverlust verursachen..
Arten von Hämoglobin beim Menschen
Diese Substanz kann in Form von Oxyhämoglobinen, Methämoglobinen, Carboxyhämoglobinen, Carbohämoglobinen, Desoxyhämoglobinen und Myoglobinen vorliegen. Außerdem werden fetale Hämoglobine ausgeschieden, die normalerweise im Fötus aufgezeichnet werden.
Bei Patienten mit Diabetes mellitus (Diabetes mellitus) kann glykosyliertes Hämoglobin nachgewiesen werden, das einer der wichtigsten Indikatoren für den Verlauf des Diabetes mellitus ist..
Oxyhämoglobine
Oxyhämoglobin ist die physiologische Form von Hämoglobin, das die 2-wertige Form von Eisen enthält und eine hohe Fähigkeit besitzt, Sauerstoff zu binden. Oxyhämoglobin im Körper ist für den aktiven Transport von Sauerstoff zu Gewebe- und Organstrukturen verantwortlich.
Am allermeisten ist Oxyhämoglobin im arteriellen Blut enthalten (es ist diese Verbindung, die ihre scharlachrote Farbe bestimmt)..
Nachdem Oxyhämoglobin Sauerstoff im Gewebe abgibt, geht es in Form von Desoxyhämoglobin über.
Carboxyhämoglobine
Carboxyhämoglobine werden als Hämoglobin- und Kohlendioxidverbindungen bezeichnet. Die größte Menge dieser Verbindung enthält venöses Blut (dies ist auf seine dunkle Kirschfarbe zurückzuführen)..
Vor dem Hintergrund einer Kohlenmonoxidvergiftung können physikalische Hb-Formen zu Carbohämoglobin werden. Diese Form von Hb kann keinen Sauerstoff transportieren und zersetzt sich extrem langsam, was zur Entwicklung eines Sauerstoffmangels in Organen und Geweben führt (in dieser Hinsicht ist Kohlenmonoxid eine Verbindung, die für den Menschen extrem toxisch ist)..
Wenn Hämoglobin verschiedenen Oxidationsmitteln (Peroxid, Nitriten usw.) ausgesetzt wird, kann es sich in ein pathologisches Methämoglobin verwandeln, das 3-Valenz-Eisen enthält und Sauerstoffmoleküle nicht vollständig transportieren kann.
Myoglobine
Myoglobin bezieht sich auf Verbindungen, deren Struktur dem Hämoglobin nahe kommt. Es kommt im Muskelgewebe vor und enthält mehr als vierzehn Prozent aller Sauerstoffreserven des Körpers.
Das meiste Myoglobin befindet sich im Herzmuskel.
Diese Verbindung spielt eine wichtige Rolle bei der Versorgung der Muskelstrukturen mit Sauerstoff, der für ihre volle Arbeit notwendig ist. Gleichzeitig kann Myoglobin eine temporäre Sauerstoffreserve bilden, die vom Körper bei einer Abnahme des Oxyhämoglobingehalts im Blut (verminderte Sauerstoffkapazität des Blutes) genutzt wird..
Fetale Hämoglobine
Gehört zum fetalen Hämoglobin-Typ. Es wird von der sechsten bis zur siebten Woche der Entwicklung des zukünftigen Babys aktiv entwickelt. Nach der zehnten Entwicklungswoche ersetzt es den embryonalen Hämoglobin-Typ und wird zur Hauptform des fetalen Hämoglobins.
Während der letzten Monate der Schwangerschaft und der ersten Lebenswochen (manchmal Monate) wird diese Form des Hämoglobins durch den üblichen Hämoglobin-Typ für Erwachsene ersetzt.
Normale fetale Formen bei Erwachsenen können weniger als ein Prozent aller Hämoglobine im Körper ausmachen.
Bei Neugeborenen spielt die Bestimmung des Spiegels dieser Verbindung eine wichtige Rolle bei der Bestimmung des Reifegrades des Fötus, der Diagnose einer hämolytischen Anämie bei Neugeborenen usw..
Bei Erwachsenen kann das Auftreten von fötalem Hämoglobin im Blut bei Leukämie, schwerer Hypoxie usw. beobachtet werden..
Wofür ist Hämoglobin??
Diese Verbindung führt die folgenden Funktionen aus:
- bindet Sauerstoff und transportiert ihn zu Gewebe- und Organstrukturen;
- bindet Kohlendioxid und nutzt es aus Organen und Geweben;
- bietet Pufferfunktion und hält den normalen Blut-pH aufrecht;
- sorgt für Sauerstoffversorgung in den Muskeln (aufgrund von Myoglobin können sich die Muskeln auch unter Bedingungen des Sauerstoffmangels noch einige Zeit zusammenziehen).
Physiologische Veränderungen in Hb
Normalerweise ist Hb bei Männern etwas höher als bei Frauen.
Auch Sportler und Bewohner von Bergregionen haben einen physiologischen Anstieg des Spiegels an roten Blutkörperchen und Hb.
Bei Frauen kann während der Schwangerschaft eine natürliche Abnahme des Hb auftreten. Darüber hinaus sollte dieser Indikator vom behandelnden Arzt streng überwacht werden. Eine deutliche Abnahme des Indikators (Anämie) kann zu Fehlgeburten, zum Verblassen der Schwangerschaft, zu fetaler Hypoxie, zu einer Verzögerung der intrauterinen Entwicklung usw. führen..
Ein zu hohes Hämoglobin während der Schwangerschaft ist mit Blutverdickungen, einem hohen Risiko für Mikrothrombose, der Entwicklung einer schweren Spätgestose (Präeklampsie und Eklampsie), einem Schwangerschaftsabbruch, einer fetalen Hypoxie (aufgrund einer Thrombose in den Plazentagefäßen) usw. behaftet..
Fällt das Hämoglobin während der Menstruation??
Der Hämoglobingehalt im Blut nach starker Menstruation kann leicht abnehmen. Das Hämoglobin während der Menstruation bleibt jedoch immer noch innerhalb der normalen Grenzen.
Wenn die Hb-Patientin nach der Menstruation unter den normalen Bereich gefallen ist, muss sie sich einer umfassenden Untersuchung durch einen Gynäkologen unterziehen.
Eine häufige gynäkologische Ursache für die Hb-Reduktion sind dysfunktionelle Uterusblutungen und Intercycle-Blutungen..
Chronischer, leichter Blutverlust führt häufig zu einer mittelschweren bis schweren Anämie, die schwer zu behandeln ist.
Wie man Hämoglobin zu Hause überprüft?
Zu Hause wird der Hämoglobinspiegel nicht überprüft.
Bei einigen Symptomen kann jedoch ein verminderter Hämoglobinspiegel im Blut vermutet werden..
Zu den Symptomen einer Leistungsminderung können gehören:
- ein Gefühl ständiger Schläfrigkeit, Muskelschwäche, Müdigkeit, ursachenloser Müdigkeit;
- gelblicher, erdiger oder grauer Hautton;
- schälende, trockene Haut;
- Einklemmen in den Lippenwinkeln;
- trockene Schleimhäute;
- trockene und rissige Lippen;
- spröde Nägel;
- Alopezie;
- trockenes, gespaltenes und stumpfes Haar;
- Wunsch, Buntstifte, rohe Fleischprodukte, Land zu essen;
- perverser Geruchssinn (unangenehme Gerüche scheinen angenehm);
- Muskelschmerzen usw..
Der kritische Hämoglobinspiegel im Blut von Frauen und Männern
Hauptartikel: Norm des Hämoglobins bei Frauen und Männern mit Dekodierung
Die Hb-Reduktion wird Anämie genannt. Dieser Zustand ist mit Komplikationen behaftet wie:
- Sauerstoffmangel in Gewebe- und Organstrukturen;
- die Entwicklung von Kardiomyopathien;
- Arrhythmien und Extrasystolen;
- verminderte Immunität;
- Störung des Zentralnervensystems;
- Gedächtnisschwäche;
- verminderte Sehschärfe;
- Menstruationsunregelmäßigkeiten;
- das Auftreten eines hormonellen Ungleichgewichts;
- verminderter Sexualtrieb;
- das Auftreten von erektiler Dysfunktion usw..
Bei Kindern kann eine chronische Anämie zu Entwicklungsverzögerungen führen..
Für Kinder unter 5 Jahren sowie für Frauen, die ein Kind gebären, beträgt der Mindestschwellenwert 110 g / l.
Kinder von fünf bis zwölf Jahren - 115. Für Kinder von zwölf bis fünfzehn Jahren - 120.
Für Patienten über fünfzehn Jahren:
- 120 für Frauen;
- 130 für Männer.
Bei Patienten mit Anämie gibt es drei Grade der Hb-Reduktion:
- leicht (von einhundertzehn bis neunzig);
- Durchschnitt (von neunzig bis siebzig);
- schwer (weniger als siebzig).
Wie man Blut für Hämoglobin spendet, auf nüchternen Magen oder nicht?
Blut wird an einen leeren Magen gespendet. Einige Tage vor der Blutentnahme muss der Alkoholkonsum ausgeschlossen werden. Es wird nicht empfohlen, vor der Blutentnahme zu rauchen.
Es sollte auch beachtet werden, dass viele Medikamente bei längerem Gebrauch zu einer Abnahme der Laborparameter führen. Reduzierte Hämoglobinspiegel können bei Patienten beobachtet werden, die sich einer Behandlung mit Phenytoin, Meprobamat, Chlorpromazin, Chinin, Chinidin, Captopril, Procainamid, Carbutamid, Tobutamin, Nitrofuran, Insulin, Sulfanilamiden, Levodopa, Cyclophosphamid, Mercaptopreficaminopin, Cyclophosphamid, Mercaptopreficaminopin, Cycloposphamid, Mercaptopreficaminopin, Aminocoppin nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente usw..
Wie wirkt sich Alkohol auf das Hämoglobin im Blut aus??
Alkoholische Getränke führen bei übermäßigem Gebrauch zu einer Leistungsminderung dieser Substanz. Bei Patienten mit alkoholischer Leberzirrhose wird eine deutliche Abnahme des Hb beobachtet.
Das einzige alkoholische Getränk, das Hb erhöhen kann, ist ein hochwertiger natürlicher Rotwein..
Gleichzeitig sollte Rotwein zur Erhöhung des Hämoglobinspiegels in Kombination mit einer speziellen Diät (Fleischprodukte, Nüsse, Trockenfrüchte usw.) und nicht mehr als fünfzig Millilitern pro Tag eingenommen werden.
Der Grund für die Veränderung des Hämoglobins in Blutuntersuchungen
Ein erhöhter Indikator kann bei Patienten mit Erythrozytose, Erythrämie, Nierenpolyzystose, bösartiger Nierenschädigung, Überproduktion von Androgenhormonen, Dehydration und Blutgerinnung, physiologischer Erythrozytose bei Neugeborenen, angeborenen Herzfehlern usw. festgestellt werden..
Eine Abnahme dieses Indikators wird bei Personen mit Anämie verschiedener Genese (posthemorrhagisch, Eisenmangel, Folsäuremangel, Sichelzelle usw.), Blutungen, chronischen Nierenerkrankungen, begleitet von einer Abnahme der Synthese von Erythropoietinen, Leberzirrhose, Erythrozytom und nematologischer Hämolithiasis beobachtet einige Infektionen usw..
So normalisieren Sie Hb-Werte?
Patienten mit Anämie können Präparate aus Fe, Folsäure, Vitamin B12, Stimulanzien der Erythropoese, eine spezielle Diät (erhöhter Verzehr von Trockenfrüchten, Fleisch, Schokolade, Nüssen usw.) verschrieben werden.
Bei schwerer Anämie kann eine Bluttransfusion erforderlich sein..
Patienten mit chronischer posthämorrhagischer Anämie sollten die Ursache von Blutungen (Geschwür, verlängerte Menstruation, Hämorrhoiden, kapillare Fragilität usw.) beseitigen..
HÄMOGLOBIN
HEMOGLOBIN, Hb (Hämoglobin; griechisches Haima-Blut + lat. Globusball), - Hämoprotein, ein komplexes Protein, das mit hämhaltigen Chromoproteinen verwandt ist; führt die Übertragung von Sauerstoff von der Lunge auf das Gewebe durch und ist an der Übertragung von Kohlendioxid von den Geweben auf die Atemwege beteiligt. Hämoglobin kommt in den Erythrozyten aller Wirbeltiere und einiger Wirbelloser (Würmer, Mollusken, Arthropoden, Stachelhäuter) sowie in den Wurzelknollen einiger Hülsenfrüchte vor. Mögen Gewicht (Masse) des Hämoglobins menschlicher roter Blutkörperchen beträgt 64 458; in einem roten Blutkörperchen ist ca. 400 Millionen Hämoglobinmoleküle. In Wasser ist Hämoglobin gut löslich, in Alkohol, Chloroform und Ether unlöslich, kristallisiert gut (die Form der Hämoglobinkristalle verschiedener Tiere ist nicht dieselbe)..
Hämoglobin enthält ein einfaches Protein - Globin und eine eisenhaltige Prothesengruppe (Nicht-Protein) - Häm (96 bzw. 4% des Molekulargewichts). Bei einem pH-Wert unter 2,0 spaltet sich das Hämoglobinmolekül in Häm und Globin auf..
Inhalt
Edelstein (C.34H.32Ö4N.4) ist Eisen-Protoporphyrin - eine komplexe Verbindung von Protoporphyrin IX mit Eisen (II). Eisen befindet sich im Zentrum des Protoporphyrinkerns und ist an vier Stickstoffatome von Pyrrolkernen gebunden (Abb. 1): zwei Koordinationsbindungen und zwei Wasserstoffsubstitutionsbindungen.
Da die Koordinationszahl von Eisen 6 beträgt, bleiben zwei Valenzen ungenutzt, eine davon wird realisiert, wenn das Häm an Globin gebunden ist, und die zweite wird durch Sauerstoff oder andere Liganden - CO, F +, Azide, Wasser (Abb. 2) usw. verbunden..
Der Komplex von Protoporphin IX mit Fe 3+ heißt Hämatin. Das Salzsäuresalz von Hämatin (Chlorthin, Hämin) ist leicht zuzuordnen. kristalline Form (die sogenannten Teichmann-Kristalle). Das Häm hat die Fähigkeit, mit stickstoffhaltigen Verbindungen (Ammoniak, Pyridin, Hydrazin, Amine, Aminosäuren, Proteine usw.) komplexe Verbindungen zu bilden, die sich in Hämochromogene verwandeln (siehe). Da das Häm bei allen Tierarten gleich ist, sind die Unterschiede in den Eigenschaften von Hämoglobinen auf die strukturellen Merkmale des Proteinteils des G.-Globin-Moleküls zurückzuführen.
Globin
Globin, ein Protein vom Albumin-Typ, enthält vier Polypeptidketten in seinem Molekül: zwei Alpha-Ketten (von denen jede 141 Aminosäurereste enthält) und zwei Beta-Ketten, die 146 Aminosäurereste enthalten. Somit wird die Proteinkomponente des G.-Moleküls aus 574 Resten verschiedener Aminosäuren aufgebaut. Die Primärstruktur, d. H. Die genetisch bestimmte Sequenz von Aminosäuren in den Polypeptidketten von menschlichem Globin und einer Anzahl von Tieren, wurde vollständig untersucht. Ein charakteristisches Merkmal von menschlichem Globin ist das Fehlen von Iso-Leucin- und Cystin-Aminosäuren in seiner Zusammensetzung. Die N-terminalen Reste in den Alpha- und Betaketten sind Valinreste. Die C-terminalen Reste der Alpha-Ketten werden durch Argininreste und die Beta-Ketten durch Histidin dargestellt. Die vorletzte Position in jeder Kette wird von Tyrosinresten besetzt.
Eine Röntgenstrukturanalyse von G.-Kristallen ermöglichte es, die Hauptmerkmale der räumlichen Struktur seines Moleküls zu identifizieren [Perutz (M. Perutz)]. Es stellte sich heraus, dass die Alpha- und Betaketten Spiralsegmente unterschiedlicher Länge enthalten, die nach dem Prinzip der Alpha-Spiralen (Sekundärstruktur) aufgebaut sind. Die Alpha-Kette hat 7 und die Beta-Kette hat 8 helikale Segmente, die durch nicht helikale Abschnitte verbunden sind. Spiralsegmente, beginnend am N-Ende, sind durch die Buchstaben des lateinischen Alphabets (A, B, C, D, E, F, G, H) gekennzeichnet, und nicht spiralförmige Abschnitte oder Drehwinkel der Spiralen sind entsprechend bezeichnet (AB, BC, CD, DE und etc.). Nichthelikale Regionen am Amin (N) - oder Carboxyl (C) -Ende der Globinkette sind NA bzw. HC. Aminosäurereste sind in jedem Segment nummeriert, und zusätzlich ist die Nummerierung dieses Restes vom N-Terminus der Kette in Klammern angegeben.
Spiral- und Nichtspiralabschnitte werden auf bestimmte Weise im Raum verlegt, was die Tertiärstruktur der Globinketten bestimmt. Letzteres ist an Gs Alpha- und Betaketten trotz erheblicher Unterschiede in ihrer Primärstruktur nahezu identisch. Dies ist auf die spezifische Position der polaren und hydrophoben Gruppen von Aminosäuren zurückzuführen, die zur Akkumulation unpolarer Gruppen im inneren Teil der Kugel unter Bildung eines hydrophoben Kerns führt. Die polaren Gruppen des Proteins werden in Kontakt mit dem wässrigen Medium gebracht. Innerhalb jeder Globinkette, nicht weit von der Oberfläche entfernt, befindet sich ein hydrophober Hohlraum ("Hämtasche"), in dem sich ein Häm befindet, das so ausgerichtet ist, dass seine unpolaren Substituenten innerhalb des Moleküls gerichtet sind und Teil des hydrophoben Kerns sind. Das Ergebnis ist ca. 60 unpolare Kontakte zwischen Häm und Globin und ein oder zwei polare (ionische) Kontakte des Häms mit Alpha- und Betaketten, bei denen Reste des propionischen Häms aus der hydrophoben "Tasche" austreten. Die Position des Häms in der hydrophoben Mulde des Globins bietet die Möglichkeit einer reversiblen Zugabe von Sauerstoff zum Fe 2+ -Häm, ohne dieses zu Fe 3+ zu oxidieren, und ist typisch für Hämoglobine verschiedener Tierarten. Dies wird durch die extreme Empfindlichkeit von G. gegenüber Änderungen unpolarer Kontakte in der Nähe des Häms bestätigt. Der Ersatz von Häm in G. durch Hämatoporphyrin führt also zu einer scharfen Verletzung der Eigenschaften von G..
Einige Aminosäurereste, die das Häm in einem hydrophoben Hohlraum umgeben, gehören zu den invarianten Aminosäuren, d. H. Aminosäuren, die für verschiedene Tierarten gleich und für Funktion G essentiell sind. Unter den invarianten Aminosäuren sind drei von großer Bedeutung: Histidinreste, die sogenannten. proximale Histidine (87. Position in a- und 92. Position in P-Ketten), distale Histidine (58. Position in a- und 63. Position in (5-Ketten)) sowie der Rest von Valin E-11 (62. Position in der Alpha-Kette und 67. Position in der Beta-Kette).
Die Verbindung zwischen den sogenannten. proximales Histidin und Hämeisen ist die einzige chem. Die Bindung zwischen ihnen (die fünfte Koordinationsbindung des Fe 2+ -Atoms des Häms wird realisiert) wirkt sich direkt auf die Zugabe von Sauerstoff zum Häm aus. "Distales" Histidin ist nicht direkt mit Häm assoziiert und nimmt nicht an der Sauerstofffixierung teil. Sein Wert besteht darin, das Fe 2+ -Atom gegen irreversible Oxidation zu stabilisieren (offensichtlich aufgrund der Bildung einer Wasserstoffbindung zwischen Sauerstoff und Stickstoff). Der Rest von Valin (E-11) ist eine Art Regulator der Bindungsrate von Sauerstoff an Häme: In Beta-Ketten befindet es sich sterisch so, dass es den Ort einnimmt, an dem sich Sauerstoff verbinden sollte, wodurch die Sauerstoffanreicherung mit den flf-Ketten beginnt.
Der Proteinteil und die prothetische Gruppe des G.-Moleküls üben einen starken Einfluss aufeinander aus. Globin verändert viele Eigenschaften des Häms und gibt ihm die Fähigkeit, Sauerstoff zu binden. Gem verleiht der Wirkung von k-t, Erhitzen und Verdauung mit Enzymen Globinstabilität und bestimmt die Kristallisationseigenschaften von G..
Die Polypeptidketten mit daran gebundenen Hämmolekülen bilden vier Hauptteile - Untereinheiten des G.-Moleküls. Die Art der Verbindung (Stapelung) und ihre räumliche Anordnung werden durch die Merkmale der Quartärstruktur von G. bestimmt. Darüber hinaus liegen die Alpha-Ketten auf den p-Ketten und werden sozusagen zwischen ihnen zusammengedrückt, und alle vier Edelsteine sind weit voneinander entfernt (Abb. 3). Im Allgemeinen wird ein tetrameres Sphäroidteilchen mit Abmessungen von 6,4 × 5,5 × 5,0 nm gebildet. Die quaternäre Struktur wird durch Salzbindungen zwischen den α-, α- und β-β-Ketten und zwei Arten von Kontakten zwischen den α- und β-Ketten (α1-β1 und α2-β2) stabilisiert. Die α1-β1-Kontakte sind die umfangreichsten, 34 Aminosäurereste sind an ihnen beteiligt, die meisten Wechselwirkungen sind unpolar. Der α1-β2-Kontakt umfasst 19 Aminosäurereste, wobei die meisten Bindungen mit Ausnahme mehrerer Wasserstoffbrückenbindungen ebenfalls unpolar sind. Alle Reste in diesem Kontakt sind für alle untersuchten Tierarten gleich, während 1/3 der Reste in α1-β1-Kontakten variieren.
Humanes G. ist aufgrund des Unterschieds in den Polypeptidketten, aus denen sich seine Zusammensetzung zusammensetzt, heterogen. Erwachsene G., die 95–98% des Bluts von G. (HbA) ausmachen, enthalten zwei α- und zwei β-Ketten; Ein kleiner Teil von G. (HbA2), der einen maximalen Gehalt von 2,0–2,5% erreicht, enthält zwei α- und zwei σ-Ketten. Fötales Hämoglobin (HbF) oder fötales Hämoglobin, das im Blut eines Erwachsenen 0,1–2% beträgt, besteht aus zwei α- und zwei γ-Ketten.
Fetal G. wird in den ersten Monaten nach der Geburt durch HbA ersetzt. Es zeichnet sich durch eine signifikante Beständigkeit gegen thermische Denaturierung aus, auf der die Methoden zur Bestimmung seines Blutgehalts beruhen.
Abhängig von der Zusammensetzung der Polypeptidketten werden die aufgeführten G.-Typen wie folgt bezeichnet: HbA als Hbα2β2, HbA2 als Hbα2σ2 und HbF als Hbα2γ. Bei angeborenen Anomalien und Erkrankungen des hämatopoetischen Apparats treten abnormale Arten von G. auf, z. B. bei Sichelzellenanämie (siehe), Thalassämie (siehe), angeborener Methämoglobinämie nichtenzymatischen Ursprungs (siehe Methämoglobinämie) usw. Die häufigste Substitution einer einzelnen Aminosäure in einem Paar Polypeptidketten.
Abhängig von der Wertigkeit des Hämeisenatoms und der Art des Liganden im G.-Molekül kann letzteres in verschiedenen Formen vorliegen. Reduziertes G. (Desoxy-Hb) hat Fe 2+ mit einer freien sechsten Wertigkeit, wenn O daran gebunden ist2 die sauerstoffhaltige Form von G. wird gebildet (HbO2) Bei der Einwirkung auf HbO2 Eine Reihe von Oxidationsmitteln (Kaliumferricyanid, Nitrite, Chinone usw.) Oxidation von Fe 2+ zu Fe 3+ tritt unter Bildung von Methämoglobin auf, das nicht in der Lage ist, O zu übertragen2. Abhängig vom pH-Wert des Mediums werden die sauren und alkalischen Formen von Methämoglobin unterschieden, das H als sechsten Liganden enthält.2O- oder OH-Gruppe. Im Blut gesunder Menschen beträgt die Methämoglobinkonzentration 0,83 + 0,42%.
Methämoglobin hat die Fähigkeit, Fluorwasserstoff, Blausäure und andere Substanzen fest zu binden. Diese Eigenschaft wird in Honig verwendet. Praxis zur Rettung von mit Blausäure vergifteten Menschen. Verschiedene Derivate von G. unterscheiden sich in den Absorptionsspektren (Tabelle)..