Serumalbumin

Serumalbumin ist ein Protein, das bis zu 60% der Gesamtmenge an Plasmaproteinen ausmacht. Seine Hauptfunktionen: Aufrechterhaltung des onkotischen Blutdrucks, Transport verschiedener Chemikalien und Teilnahme an Stoffwechselprozessen.

Albumin, ALB, Protein, Blut.

BCG-Methode (Bromkresolgrün).

G / l (Gramm pro Liter).

Welches Biomaterial kann für die Forschung verwendet werden??

Wie bereite ich mich auf das Studium vor??

  • Vor dem Testen 12 Stunden lang nicht essen.
  • Beseitigen Sie physischen und emotionalen Stress 30 Minuten vor der Studie..
  • Rauchen Sie vor dem Studium 30 Minuten lang nicht..

Studienübersicht

Serumalbumin ist das Hauptblutprotein und macht bis zu 60% der Gesamtmenge an Plasmaproteinen aus. Sie werden in der Leber synthetisiert (ca. 15 g pro Tag). Ihre Hauptfunktionen: Aufrechterhaltung des onkotischen Drucks im Blutserum, Transport verschiedener biologisch aktiver Substanzen, einschließlich Hormone, Vitamine.

Albumine binden Cholesterin, Bilirubin, Kalzium sowie viele medizinische Substanzen. Darüber hinaus können sie bei unzureichender Aufnahme als Aminosäurequelle dienen.

Der Serumalbumin-Test wird hauptsächlich zur Bewertung der Proteinsynthesefunktion der Leber und des Ernährungszustands verwendet..

Wofür wird die Studie verwendet??

  • Bewertung der proteinsynthetischen Leberfunktion.
  • Bewertung des Ernährungszustands.
  • Zur Differentialdiagnose des ödematösen Syndroms.

Wenn eine Studie geplant ist?

  • Bei chronischen Erkrankungen der Leber und Nieren.
  • Bei schweren Verletzungen und Verbrennungen.
  • Für onkologische Erkrankungen.

Was bedeuten die Ergebnisse??

Alter

Referenzwerte

Ursachen der Albuminreduktion

  • Nierenerkrankung (nephrotisches Syndrom).
  • Synthetischer Proteinmangel bei schweren Leberschäden: (Zirrhose, Endstadien der Hepatitis).
  • Verbrennungen.
  • Umfangreiche Weichteilverletzungen.
  • Sepsis.
  • Onkologische Erkrankungen.
  • Thyreotoxikose.
  • Rheumatische Erkrankungen.
  • Idiopathische Hypoalbuminämie bei Neugeborenen aufgrund von Unreife der Leberzellen.
  • Verminderte Synthese von Albumin in der Leber aufgrund unzureichender Aufnahme von Proteinen über die Nahrung (Hunger, Malabsorption), chronischer Lebererkrankungen, Langzeitbehandlung mit Kortikosteroiden.
  • Unzureichende Aufnahme von Aminosäuren aufgrund von Malabsorption (mit Enteritis, Enterokolitis, Pankreatitis).
  • Erhöhter Albuminverlust (mit Nierenerkrankungen, Verbrennungen, exsudativen Ergüssen, Blutungen, Diabetes mellitus, Aszites).
  • Überhydratation.
  • Schwangerschaft (aufgrund von Hämodilution).

Ursachen für Albuminanstiege

Wer verschreibt die Studie?

Therapeut, Allgemeinarzt, Kinderarzt, Kardiologe, Nephrologe, Gastroenterologe (Hepatologe), Chirurg, Reanimationsanästhesist, Ernährungsberater.

Literatur

  • Lifshits V.M. Biochemische Analysen in der Klinik: Nachschlagewerk / V.M. Lifshits, V.I. Sidelnikov; 2nd ed. - M.: Medical News Agency, 2001. - 303 s.
  • Nazarenko G.I. Klinische Bewertung der Laborergebnisse / G.I. Nazarenko, A.A. Kishkun - M.: Medicine, 2006 - 543 s.

Albumin-Funktionen

Plasmaproteinfraktionen

Das Hauptprotein dieser Fraktion ist Albumin..

Eiweiß. Ein einfaches Protein von 585 AAs mit einer Masse von 69 kDa hat 17 Disulfidbrücken, viele Dicarbonsäure-AAs und ist stark hydrophob. Albumin zeigt Polymorphismus. Es wird in der Leber synthetisiert (12 g / Tag) und von den Nieren, Enterozyten und anderen Geweben verwendet. T½ = 20 Tage. 60% des Albumins befinden sich in der interzellulären Substanz, 40% im Blutkreislauf. In Plasmaalbumin 40-50 g / l machen sie 60% aller Plasmaproteine ​​aus. Funktionen: Aufrechterhaltung des osmotischen Drucks (80% Beitrag), Transport von freien Fettsäuren, Bilirubin, Gallensäuren, Steroid- und Schilddrüsenhormonen, Cholesterin, Arzneimitteln, anorganischen Ionen (Cu 2+, Ca 2+, Zn 2+) ist eine Quelle von Aminosäuren.

Transthyretin (Präalbumin). Tetramer. Im Plasma 0,25 g / l. Protein der akuten Phase (Gruppe 5). Es transportiert Schilddrüsenhormone und Retin-bindendes Protein. Verringert das Fasten.

Eine Dysproteinämie der Albuminfraktion wird hauptsächlich aufgrund einer Hypoalbuminämie realisiert.

Die Ursache der Hypoalbuminämie ist eine Abnahme der Synthese von Albumin mit Leberversagen (Zirrhose), mit einer Zunahme der Durchlässigkeit von Kapillaren, mit Aktivierung des Katabolismus aufgrund von Verbrennungen, Sepsis, Tumoren, mit dem Verlust von Albumin im Urin (nephrotisches Syndrom), mit Hunger.

Hypoalbuminämie verursacht Gewebeödem, verminderte Nierenblutung, Aktivierung von RAAS, Wassereinlagerungen im Körper und erhöhtes Gewebeödem. Ein scharfer Flüssigkeitsausfluss in das Gewebe führt zu einem Blutdruckabfall und kann einen Schock verursachen.

Globuline. Sie enthalten Lipoproteine ​​und Glykoproteine..

II. α1-Globuline

α1-Antitrypsin ist ein von der Leber synthetisiertes Glykoprotein. Im Plasma 2,5 g / l. Protein der akuten Phase (Gruppe 2). Ein wichtiger Inhibitor von Proteasen, einschließlich neutrophiler Elastasen, die das Lungen- und Leberalveolenelastin zerstören. α1-Antitrypsin hemmt auch Hautkollagenase, Chymotrypsin, Proteasepilze und weiße Blutkörperchen. Mit einem Mangel an α1-Antitrypsin kann Lungenemphysem und Hepatitis verursachen und zu Leberzirrhose führen.

Saures α1- Glykoprotein wird von der Leber synthetisiert. Im Plasma 1 g / l. Protein der akuten Phase (Gruppe 2). Transportiert Progesteron und verwandte Hormone.

HDL wird in der Leber synthetisiert. Im Plasma 0,35 g / l. Überschüssiges Cholesterin wird vom Gewebe in die Leber transportiert und sorgt für den Austausch anderer Medikamente.

Prothrombin ist ein Glykoprotein, das etwa 12% Kohlenhydrate enthält; der Proteinteil des Moleküls wird durch eine einzelne Polypeptidkette dargestellt; Molekulargewicht von ca. 70.000 Da. Im Plasma 0,1 g / l. Prothrombin ist eine Vorstufe des Thrombinenzyms, das die Bildung eines Thrombus stimuliert. Die Biosynthese findet in der Leber statt und wird durch Vitamin K reguliert, das von der Darmflora gebildet wird. Aufgrund des Mangels an Vitamin K sinkt der Prothrombinspiegel im Blut, was zu Blutungen führen kann (frühkindliche Blutungen, obstruktiver Ikterus, einige Lebererkrankungen)..

Transcortin ist ein in der Leber synthetisiertes Glykoprotein, Masse 55700 Da, T½ = 5 Tage. Trägt Cortisol, Corticosteron, Progesteron, 17-alpha-Hydroxyprogesteron und in geringerem Maße Testosteron. Im Plasma 0,03 g / l. Die Blutkonzentration ist empfindlich gegenüber exogenen Östrogenen und hängt von deren Dosis ab..

Thyroxin-bindendes Globulin (TBG) wird in der Leber synthetisiert. Das Molekulargewicht beträgt 57 kDa. Im Plasma 0,02 g / l. T½ = 5 Tage. Es ist der Haupttransporter von Schilddrüsenhormonen im Blut (transportiert 75% Thyroxin und 85% Triiodthyronin).

Dysproteinämie aufgrund von α1-Die Globulinfraktion wird hauptsächlich durch Folgendes realisiert: 1). Synthese verringern α1-Antitrypsin. 2). Der Verlust von Proteinen dieser Fraktion im Urin mit nephrotischem Syndrom. 3). Zunahme der Akutphasenproteine ​​während der Entzündung.

III. α2-Globuline

α2-Makroglobulin ist ein sehr großes Protein (725 kDa), das in der Leber synthetisiert wird. Protein der akuten Phase (Gruppe 4). Im Plasma 2,6 g / l. Der Hauptinhibitor vieler Klassen von Plasmaproteinasen reguliert die Blutgerinnung, Fibrinolyse, Kininogenese und Immunantworten. Stufe α2-Plasma-Makroglobulin nimmt in der akuten Phase der Pankreatitis und des Prostatakarzinoms ab und nimmt aufgrund der hormonellen Wirkung (Östrogene) zu..

Haptoglobin ist ein in der Leber synthetisiertes Glykoprotein. Im Plasma 1 g / l. Protein der akuten Phase (Gruppe 2). Assoziiert Hämoglobin mit der Bildung eines Komplexes mit Peroxidaseaktivität, verhindert den Verlust von Eisen aus dem Körper. Haptoglobin hemmt wirksam die Cathepsine C, B und L und kann an der Verwendung bestimmter pathogener Bakterien beteiligt sein.

Vitamin D-Bindungsprotein (BSV) (Gewicht 70 kDa). Im Plasma 0,4 g / l. Bietet den Transport von Vitamin A im Plasma und verhindert dessen Ausscheidung im Urin.

Ceruloplasmin ist das wichtigste kupferhaltige Plasmaprotein (enthält 95% Kupfer im Plasma) mit einer Masse von 150 kDa und wird in der Leber synthetisiert. Im Plasma 0,35 g / l. T½ = 6 Tage. Ceruloplasmin hat eine ausgeprägte Oxidaseaktivität; Es begrenzt die Freisetzung von Eisen, aktiviert die Oxidation von Ascorbinsäure-, Noradrenalin-, Serotonin- und Sulfhydrylverbindungen, inaktiviert reaktive Sauerstoffspezies und verhindert die Lipidperoxidation.

Ceruloplasmin ist ein Akutphasenprotein (Gruppe 3). Es nimmt bei Patienten mit Infektionskrankheiten, Leberzirrhose, Hepatitis, Myokardinfarkt, systemischen Erkrankungen, Lymphogranulomatose und bösartigen Neubildungen verschiedener Lokalisationen (Lungenkrebs, Brust, Gebärmutterhals, Magen-Darm-Trakt) zu..

Morbus Wilson - Konovalov. Ceruloplasmin-Mangel tritt auf, wenn eine Verletzung seiner Synthese in der Leber vorliegt. Bei einem Mangel an Ceruloplasmin verlässt Cu 2+ den Blutkreislauf, wird im Urin ausgeschieden oder reichert sich im Gewebe an (z. B. im Zentralnervensystem, Hornhaut)..

Antithrombin III. Im Plasma 0,3 g / l. Plasmaproteaseinhibitor.

Retin-bindendes Protein wird in der Leber synthetisiert. Im Plasma 0,04 g / l. Retinol bindet, sorgt für den Transport und verhindert den Abbau. Es funktioniert in Kombination mit Transthyretin. Retinol-bindendes Protein bindet überschüssiges Vitamin A, wodurch die membranwirkende Wirkung hoher Vitamin-Dosen verhindert wird.

Dysproteinämie aufgrund von α2-Globulinfraktion kann bei Entzündungen auftreten, weil Diese Fraktion enthält Akutphasenproteine.

IV. β-Globuline

VLDL - in der Leber gebildet. Transport TG, XC.

Geschlechtskrankheiten - im Blut von VLDL gebildet. Transport TG, XC.

LDL - im Blut einer sexuell übertragbaren Krankheit gebildet. Im Plasma 3,5 g / l. Überschüssiges Cholesterin wird von den peripheren Organen zur Leber transportiert..

Transferrin ist ein Glykoprotein, das von der Leber synthetisiert wird. Im Plasma 3 g / l. T½ = 8 Tage. Der Haupttransporter von Eisen im Plasma, 1 Transferrinmolekül, bindet 2 Fe 3+ bzw. 1 g Transferrin, etwa 1,25 mg Eisen. Mit abnehmender Eisenkonzentration nimmt die Transferrinsynthese zu. Protein der akuten Phase (Gruppe 5). Vermindertes Leberversagen.

Fibrinogen ist ein in der Leber synthetisiertes Glykoprotein. Das Molekulargewicht von 340 kDa. Im Plasma 3 g / l. T½ = 100 Stunden. Gerinnungsfaktor I, der unter der Wirkung von Thrombin in Fibrin umgewandelt werden kann. Es ist eine Quelle für Fibrinopeptide mit entzündungshemmender Wirkung. Protein der akuten Phase (Gruppe 2). Der Fibrinogengehalt steigt mit entzündlichen Prozessen und Gewebenekrose. Es nimmt mit DIC, Leberversagen ab. Fibrinogen ist das Hauptplasmaprotein, das die ESR beeinflusst (mit zunehmender Fibrinogenkonzentration steigt die Sedimentationsrate der Erythrozyten an)..

C-reaktives Protein wird hauptsächlich in Hepatozyten synthetisiert, seine Synthese wird durch Antigene, Immunkomplexe, Bakterien, Pilze mit Trauma (4-6 Stunden nach Schädigung) initiiert. Es kann von arteriellen Endotheliozyten synthetisiert werden. Im Plasma gibt es 7 Klone von B-Lymphozyten, die 10 7 Arten von γ-Globulinen synthetisieren. γ-Globulin-Glykoproteine ​​bestehen aus 2 schweren (440 AK) und 2 leichten (220 AK) Polypeptidketten verschiedener Konfigurationen, die durch Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Antikörper sind heterogen, die einzelnen Bestandteile von Polypeptiden werden von verschiedenen Genen mit unterschiedlicher Mutabilität codiert.

Alle γ-Globuline sind in 5 Klassen G, A, M, D, E unterteilt. Jede Klasse hat mehrere Unterklassen..

Dysproteinämie aufgrund der γ-Globulinfraktion kann mit 1) auftreten. Immunschwäche-Zustand; 3). Infektiöse Prozesse. 2). Nephrotisches Syndrom.

Einfache Eichhörnchen. Das Prinzip ihrer Klassifizierung. Globuläre Proteine. Funktionen von Albumin und Globulin im Blutplasma. Strukturmerkmale und Funktion von Histonen und Protaminen.

Einfache Proteine ​​umfassen Histone, Protamine, Albumin, Globuline, Prolamine, Gluteline und Proteinoide (oder Skleroproteine)..

Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäureresten und zerfallen bei Hydrolyse in freie Aminosäuren.

Komplexe Proteine ​​sind zweikomponentig: Sie bestehen aus einem einfachen Protein und einem Nicht-Protein-Teil (prothetische Gruppe). Globuläre Proteine ​​sind Proteine, in deren Molekülen Polypeptidketten eng zu kompakten kugelförmigen Strukturen gefaltet sind - Globuli (tertiäre Proteinstrukturen). Dies ist eine der ältesten Klassifikationen, die Proteine ​​in zwei Gruppen unterteilt: globulär und fibrillär. Die globuläre Klassifikation klassifiziert Proteine, deren Verhältnis der Längs- und Querachse 1:10 nicht überschreitet und häufiger 1: 3 oder 1: 4 beträgt, d. H. Das Proteinmolekül hat die Form einer Ellipse. Die meisten einzelnen menschlichen Proteine ​​werden als globuläre Proteine ​​klassifiziert. Sie haben eine kompakte Struktur und viele von ihnen sind aufgrund der Entfernung hydrophober Radikale im Molekül leicht wasserlöslich. Globuläre Proteine ​​umfassen:

Albumin ist ein Plasmaprotein; enthält viele Reste von Glutamat und Aspartat; fiel bei 100% Sättigung der Lösung mit Ammoniumsulfat aus.

Globuline - Plasmaproteine; Im Vergleich zu Albumin haben sie ein höheres Molekulargewicht und enthalten weniger Glutamat- und Aspartatreste. Sie fallen bei 50% Sättigung der Lösung mit Ammoniumsulfat aus.

Histone - sind Teil der Zellkerne, wo sie mit DNA einen Komplex bilden. Enthalten viele Arginin- und Lysinreste.

Albumine und Globuline.

Albumine sind einfache Proteine; sind Teil von tierischen und pflanzlichen Geweben; enthalten in Eiweiß, Blutserum, Milch, in Pflanzensamen. Löslich in Wasser, Kochsalzlösung, Säuren und Laugen. Ungefähr 75-80% des osmotischen Drucks von Serumproteinen sind Albumin. Sie erfüllen auch die Funktion des Transports von Fettsäuren..

Globuline sind eine Gruppe von tierischen und pflanzlichen Proteinen, die in der Natur weit verbreitet sind. Löslich in schwachen Lösungen von neutralen Salzen, verdünnten Säuren und Laugen. Die durch die a-Fraktion dargestellten Globuline sind im Blut im Komplex mit Bilirubin und Lipoproteinen hoher Dichte enthalten. Die β-Globulinfraktion enthält Prothrombin, eine Vorstufe von Thrombin, einem Protein, das an der Blutgerinnung beteiligt ist. Die g-Globulinfraktion ist die heterogenste. Die wichtigsten g-Globuline sind Immunglobuline.

Normalerweise sind etwa 7% der Proteine, vorwiegend Albumin und Globulin, im menschlichen Blutplasma enthalten. Das Albumin / Globulin-Verhältnis hat diagnostischen Wert: Normalerweise liegt es nahe bei 2 und nimmt bei entzündlichen Erkrankungen ab.

Histone sind intranukleäre Proteine ​​mit einem Gewicht von etwa 24 kDa. Sie haben ausgeprägte basische Eigenschaften, sind daher bei physiologischen pH-Werten positiv geladen und werden durch Desoxyribonukleinsäure (DNA) gebunden, wobei Desoxyribonukleoproteine ​​gebildet werden. Es gibt 5 Arten von Histonen - Histon H1, sehr reich an Lysin (29%), andere Histone Н2а, H2b, НЗ, Н4 sind reich an Lysin und Arginin (insgesamt bis zu 25%).

Die Aminosäurereste in Histonen können methyliert, acetyliert oder phosphoryliert sein. Dies verändert die Gesamtladung und andere Eigenschaften der Proteine..

Zwei Funktionen von Histonen können unterschieden werden:

1. Regulation der Genomaktivität, nämlich sie hemmen die Transkription.

2. Strukturell - stabilisiert die räumliche Struktur der DNA.

Histone im Komplex mit DNA bilden Nukleosomen - oktaedrische Strukturen aus Histonen Н2а, H2b, НЗ, Н4. Zwischen den Nukleosomen befindet sich Histon H1, das ebenfalls mit einem DNA-Molekül assoziiert ist. DNA umgibt das Nukleosom 2,5-mal und geht auf Histon H1 über, wonach es das nächste Nukleosom umgibt. Dank dieser Anordnung wird eine 7-fache Verringerung der DNA-Größe erreicht..

Ferner können sich solche "Perlen" von Nukleosomen zu einer Superspule und komplexeren Strukturen falten.

Protamine

Dies sind Proteine ​​mit einem Gewicht von 4 kDa bis 12 kDa. In einer Reihe von Organismen (Fischen) sind sie Histonersatzstoffe und kommen in Spermien vor. Sie unterscheiden sich im stark erhöhten Arginingehalt (bis zu 80%). Protamine sind in Zellen vorhanden, die sich nicht teilen können. Ihre Funktion wie bei Histonen ist strukturell.

Komplexe Proteine, ihre Klassifizierung. Metalloproteine ​​und ihre Funktion im Körper. Glykoproteine, die Struktur der prothetischen Gruppe, die biologische Rolle. Kollagen.

Komplexe Proteine ​​bestehen aus zwei Komponenten: Sie bestehen aus einem einfachen Protein und einem Nicht-Protein-Teil (prothetische Gruppe)..

Allgemeine Bedingungen für die Auswahl eines Entwässerungssystems: Das Entwässerungssystem wird je nach Art des Schutzes ausgewählt.

Papilläre Fingermuster sind ein Marker für die sportlichen Fähigkeiten: Dermatoglyphenzeichen bilden sich im 3. bis 5. Schwangerschaftsmonat und ändern sich im Laufe des Lebens nicht.

Querprofile von Böschungen und Küstenstreifen: In städtischen Gebieten wird der Uferschutz unter Berücksichtigung der technischen und wirtschaftlichen Anforderungen konzipiert, wobei der Ästhetik besondere Bedeutung beigemessen wird.

Organisation des Oberflächenwasserabflusses: Die weltweit größte Feuchtigkeitsmenge verdunstet von der Oberfläche der Meere und Ozeane (88 ‰).

Globuline. Funktionen von Blutplasmaproteinen

Albumin

Funktionen von Blutplasmaproteinen

Plasmaorganika sind hauptsächlich Proteine.

Basierend auf verschiedenen elektrophoretischen Mobilitäten

unter Plasmaproteinen sezernieren

Albumin,

Globuline,

Fibrinogen.

Plasmaproteine ​​variieren ebenfalls

Molekulargewicht und Menge.

Globuläre Proteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht. Sie machen den größten Teil der Plasmaproteine ​​aus. Die Hauptfunktion von Albumin ist die Fähigkeit, Wasser im Gefäßbett zurückzuhalten.

Die große Gesamtoberfläche und das Vorhandensein vieler lateraler Aminosäuregruppen ermöglichen es Albumin, mit verschiedenen Blutsubstanzen zu interagieren, die als Träger fungieren. Albumine transportieren Gallensalze, Fettsäuren, Bilirubin, einige Hormone, Vitamine, Kalzium, Magnesium, Kupfer und andere Kationen, eine Reihe von Medikamenten.

Bei der Reduzierung der Aufnahme von Aminosäuren mit der Nahrung wird Albumin als Quelle verwendet (Proteinreserve)..

Proteine ​​von Kugelform. Sie haben eine geringere elektrophoretische Aktivität als Albumin. Ihr Molekulargewicht ist viel größer als das von Albumin und die Menge ist geringer. Wenn die durchschnittliche Albumin-Konzentration 40,0 g / l beträgt, sind Globuline in einer Menge von 32,6 g / l im Blut enthalten.

Globuline sind keine elektrophoretisch homogene Fraktion. Sie sind unterteilt in a1-, ein2-, b-g-Globuline. Ihre durchschnittliche Konzentration variiert von 4,1 g / l (α-Globuline) bis 15,5 g / l (γ-Globuline)..

ein1-Globuline: α1-Globuline sind Glykoproteine, die einen signifikanten Teil der Plasmaglucose binden. Zu dieser Fraktion gehört auch das Protein, das Vitamin B transportiert.12 (Transcobalamin) und das Globulin-Bindungshormon Cortisol (Transcortin).

ein2-Globuline: Diese Gruppe wird durch die folgenden Proteine ​​repräsentiert: Ceruloplasmin - ein Protein mit Oxidaseaktivität, das mit einem hohen Kupfergehalt verbunden ist; Haptoglobin - ein Protein, das Hämoglobin zum retikuloendothelialen System transportiert und während der Erythrozytenhämolyse gebildet wird.

Inhibitoren proteolytischer Enzyme gehören zur a-Globulinfraktion - a1- Antitrypsin und a2- Makroglobulin.

Der Gehalt an a-Globulinen nimmt mit verschiedenen akuten und / oder chronischen Erkrankungen zu. Der Grad ihrer Zunahme spiegelt die Intensität des Entzündungsprozesses wider.

b-Globuline: Diese Fraktion wird hauptsächlich von β-Lipoproteinen gebildet. Ihre Aufgabe ist es, wasserunlösliche Lipide zu übertragen. Mit einem Anstieg der Blutfette wird ein Anstieg der Anzahl der β-Globuline festgestellt. Unter den b-Globulinen im Elektrophoregramm befindet sich ein Protein, das Eisen (III) -transferrin transportiert.

γ-Globuline: sind Immunglobuline: Antikörper, die eine spezifische humorale Immunität bieten. Die Konzentration von γ-Globulinen im Blutplasma nimmt mit dem Auftreten von Fremdmikroobjekten zu.

Die Korrelation zwischen verschiedenen Fraktionen von Proteinen hat einen hohen diagnostischen Wert. Es wird durch Bestimmung des Albumin-Globulin-Koeffizienten, der in der Norm 1,2 beträgt (40 g / l: 32,6 g / l), und durch Immunelektrophorese nachgewiesen. Eine Abnahme dieses Koeffizienten zeigt das Vorhandensein eines Entzündungsprozesses im Körper an.

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Hinzugefügt am: 20.01.2014; Aufrufe: 1755; Copyright-Verletzung?

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Was zeigt Albumin in einem biochemischen Bluttest? Ursachen für hohes und niedriges Albumin

Die Blutalbuminspiegel werden durch biochemische Analyse bestimmt. Überschätzte oder unterschätzte Indikatoren der durch Fraktionierung erhaltenen Substanz weisen auf einen pathologischen Prozess im Körper hin.

Albumin- oder Proteinfraktionen sind die am häufigsten untersuchten Indikatoren, da die Substanz widerspiegelt, wie vollständig die Leber an der Proteinsynthese arbeitet.

Interessante Tatsache: Innerhalb von 2 Tagen produziert die Leber 15 Gramm Albumin, was bis zu 20 Tagen zugute kommt.

Albumin - was ist das bei einem biochemischen Bluttest??

Albumin ist das Hauptprotein im Blut und macht mehr als die Hälfte (50 bis 65%) der Gesamtmenge an Plasma aus. Es wird von der menschlichen Leber synthetisiert und befindet sich in peripherem Blut, Lymphe, Liquor cerebrospinalis und interstitieller Flüssigkeit. Die Lebensdauer von Albumin beträgt 15-20 Tage. Die Proteinverbindung hat ein niedriges Molekulargewicht, obwohl der Anteil der Plasmaproteine ​​mehr als 600 Arten von Aminosäuren reserviert.

Nach den Ergebnissen einer biochemischen Blutuntersuchung und dem Albumingehalt im Blutserum diagnostiziert der Arzt die Arbeit der Nieren und der Leber. Eine Abnahme der Konzentration der Proteinverbindung zeigt das Vorhandensein von Rheuma und bösartigen Tumoren an.

Albumine sind die wichtigsten Elemente im Blutserum, wodurch die volle Aktivität des Körpers ausgeführt wird..

Proteine ​​zirkulieren mit dem Blutkreislauf und erfüllen folgende Funktionen:

  • Die wichtigste Funktion der Proteinfraktion ist die Kommunikation und der Transport verschiedener Substanzen - Hormone, Säuren, Fette, Bilirubin, Kalzium, Gewebeverbindungen.
  • Es ist für die Aufrechterhaltung des Drucks im Blutplasma verantwortlich, wodurch die Flüssigkeit keine Schwellung verursacht und nicht in das Bindegewebe und das Muskelgewebe eindringt.
  • Der Backup-Zweck besteht darin, Proteinelemente zu erhalten. Albuminmoleküle sind für die Erhaltung der Aminosäuren verantwortlich, die für das reibungslose Funktionieren des Körpers erforderlich sind. Bei längerem Fasten werden die Aminosäurespeicher aufgebraucht.

Beachtung! Ignorieren Sie nicht den medizinischen Rat bezüglich der biochemischen Analyse. Dank der Blutbiochemie werden Pathologien diagnostiziert, die mit Albuminschwankungen verbunden sind. Die rechtzeitige Abgabe der Analyse hilft, die Entwicklung einer Pathologie und die Ernennung einer wirksamen Behandlung zu verhindern.

Albumin: die Norm im Blut

Die Normen der Albuminfraktion im Blut liegen zwischen 35 und 33 g / l, was viel höher ist als der Gehalt an Gammaglobulin (8,0 - 12,0 - 17,0 g / l) und Fibrinogen (2,0 - 4,0 g / l). l) und im Blutserum ist Fibrinogen schwer zu bemerken.

Proteinnormen werden in Abhängigkeit von der Alterskategorie der Menschen festgelegt. Wenn die Analyse bestanden wird, sind die normalen Plasmaspiegel bei Männern und Frauen gleich, sodass sich der Arzt auf die Albumin-Norm stützt, die auf dem Alter des Patienten basiert.

Nachfolgend sind die Blutnormen aufgeführt, abhängig von der Alterskategorie der Patienten:

  1. Babys von der Geburt bis 3 Jahre - 25 - 50 g / l;
  2. Kinder von 3 bis 14 Jahren - 38 - 54 g / l;
  3. 14 - 60 Jahre alt - 33 - 55 g / l;
  4. Ältere Menschen über 60 Jahre - 34 - 48 g / l.

Es ist erwähnenswert, dass: bei Menschen im reifen Alter eine Abnahme des Albuminspiegels im Blut festgestellt wird.

Normtabelle nach Alter

AlterAlbumin, g / lα1, g / lα2, g / lβ, g / lγ, g / l
Von 0 bis 7 Tagen32,5 - 40,71.2 - 4.26.8 - 11.24,5 - 6,73,5 - 8,5
Von 1 Woche bis zu einem Jahr33,6 - 42,01,24 - 4,37.1 - 11.54.6 - 6.93.3 - 8.8
1 bis 5 Jahre33,6 - 43,02,0 - 4,67.0 - 13.04,8 - 8,55.2 - 10.2
5 bis 8 Jahre alt37,0 - 47,12,0 - 4,28.0 - 11.15.3 - 8.15.3 - 11.8
Von 8 bis 11 Jahren40,6 - 45,62.2 - 3.97.5 - 10.34.9 - 7.16.0 - 12.2
11 bis 21 Jahre alt38,9 - 46,02.3 - 5.37.3 - 10.56.0 - 9.07.3 - 14.3
Nach 21 Jahren40,2 - 50,62.1 - 3.55.1 - 8.56.0 - 9.48.1 - 13.0

Die Norm von Albumin im Blut von Frauen

Bei der Untersuchung eines biochemischen Bluttests einer schwangeren Frau wird eine Abnahme der Plasmaproteinkonzentration festgestellt. Die Norm für den Albumingehalt während der Schwangerschaft und Stillzeit beträgt 30 bis 34 g / l.

Nach der Geburt und nach dem Stillen normalisiert sich der Gehalt an Proteinverbindungen im weiblichen Körper auf die üblichen Werte.

Wichtige Informationen! Eine Zunahme oder Abnahme des Albumins ist auf äußere und innere Faktoren zurückzuführen und weist auf einen pathogenen Prozess im weiblichen Körper hin.

Manchmal wird ein Proteinmangel durch physiologische Eigenschaften verursacht, weil Proteine ​​in den Körper einer zukünftigen Mutter sekretiert werden und in den Fötus gelangen. Eine ausgewogene Ernährung und eine gute Erholung tragen zur Normalisierung des Albumins bei einer schwangeren Frau bei.

Die Norm von Albumin im Blut bei Männern

Der normale Albuminspiegel bei Männern mittleren Alters beträgt 33 - 55 g / l.

Normalbumin bei Kindern

Kinderindikatoren hängen auch vom Alter ab und je jünger das Kind ist, desto niedriger ist der Albumingehalt im Blut:

  • 0 - 7 Tage - 32,5 - 40,7 g / l;
  • 7 Tage - 12 Monate - 33,6 - 42,0 g / l;
  • 1 Jahr - 5 Jahre - 33,6 - 43,0 g / l;
  • 5 - 8 Jahre - 37,0 - 47,1 g / l;
  • 8 - 11 Jahre alt - 40,6 - 45,6 g / l;
  • 11 Jahre - 21 Jahre - 38,9 - 46 g / l.

Bei Jungen und Mädchen über 21 Jahren variiert die Konzentration der Proteinverbindung im Blut zwischen 40,2 und 50,6 g / l.

Beachtung! Die Referenzwerte in der Analyse, die in verschiedenen Labors übergeben wurden, sind unterschiedlich. Im Zweifelsfall aufgrund eines biochemischen Tests wird vorgeschlagen, das Blut in einer anderen medizinischen Einrichtung erneut zu entnehmen.

Die Norm der Proteinfraktionen im Blutserum

PlasmaproteinfraktionenNorm, g / lDas Verhältnis der Gruppen,%
Gesamtprotein65 - 85
Eiweiß35 - 5554 - 65
α1 (alpha-1) -Globuline1,4 - 3,005/02/2018
α2 (alpha-2) - Globuline5.6 - 9.107/01/2013
β (beta) -Globuline5.4 - 9.108/01/2015
γ (Gamma) -Globuline8.1 - 12.001.12.2022
Fibrinogen *2,0 - 4,0

Wenn Albumin im Blut erhöht ist - was bedeutet das??

Wenn nach den Ergebnissen der Biochemie ein Anstieg des Albuminspiegels erkennbar ist, wird eine Hyperalbuminämie beobachtet, die am häufigsten auf die Dehydration (Dehydration) des Körpers hinweist.

Häufige Anfälle von Erbrechen und anhaltendem Durchfall tragen zu einer pathologischen Abnahme der Flüssigkeit im Körper bei. Dies führt zu einer Verdickung des Blutes und beeinträchtigt die Gesundheit..

Eine weitere Ursache für hohe Proteinspiegel ist eine starke Überlastung..

Erhöhte Albuminspiegel werden selten diagnostiziert..

Bei der Installation einer Hyperalbuminämie werden jedoch die folgenden Krankheiten diagnostiziert:

  • Schädigung des Magen-Darm-Traktes mit Cholera vibrio;
  • Infektionskrankheiten;
  • Darmverschluss;
  • systemischer Lupus erythematodes;
  • Plasmozytom;
  • rheumatoide Arthritis;
  • Pyelonephritis;
  • Diabetes mellitus;
  • Hepatitis, Zirrhose;
  • chemische, thermische oder Strahlenschäden der Haut;
  • Langzeitanwendung potenter Medikamente - Glukokortikosteroide oder Bromsulfalein.

Um das Protein zu senken, wird empfohlen, bestimmte nicht-medikamentöse Methoden einzuhalten:

  • Halten Sie sich an eine Diät mit kalorienarmen Lebensmitteln, vermeiden Sie protein- und kohlenhydratreiche Lebensmittel und konzentrieren Sie sich auf gekochte, gedünstete und gedämpfte Lebensmittel mit Ausnahme von gebratenen, gesalzenen und würzigen Lebensmitteln.
  • sich weigern, Alkohol zu trinken, da eine von Alkohol betroffene Niere keine vollständige Synthese und Absorption von Proteinen bewirken kann;
  • Aufhören zu rauchen - Starke Raucher erhöhen das Risiko, an Bluthochdruck zu erkranken, was sich auf den übermäßigen Albumin-Gehalt im Blut auswirkt. Experten raten dazu, das Rauchen schrittweise aufzugeben, da sonst eine Komplikation der Erkrankung wahrscheinlich ist.
  • Trinken Sie viel Flüssigkeit - mindestens 2 Liter pro Tag, um Austrocknung und Blutgerinnsel zu vermeiden.

In Ermangelung von Verbesserungen in der Analyse verschreibt der Arzt die Verwendung von Medikamenten unter Verwendung von Arzneimitteln der Gruppe von Inhibitoren oder Arzneimitteln, die die Regulation der Cholesterinsynthese im Körper beschleunigen.

Niedriges Albumin: Ursachen

Bei einer Abnahme des Albumingehalts und Erreichen von 25-30 g / l wird eine Hypoalbuminämie beobachtet.

Eine verringerte Proteinkonzentration zeigt Bedingungen an wie:

  • bösartiger Prozess im Körper;
  • entzündliche Nierenerkrankung - diabetische Nephropathie, nephrotisches Syndrom;
  • Erkrankungen des Verdauungssystems;
  • Leukämie, Blutsepsis;
  • Funktionsstörungen des Herz-Kreislauf-Systems;
  • Funktionsstörungen der Leber - Atrophie, Leberzirrhose, Hepatitis;
  • Bindegewebsschäden;
  • das Vorhandensein schwerer Verletzungen, Verbrennungen;
  • übermäßiger Wassergehalt im Körper;
  • Lungenödem;
  • schwerer Blutverlust, Transfusion von Blutersatzstoffen;
  • genetische Pathologien, aufgrund derer der Albuminspiegel verringert wird;
  • längeres Fasten durch proteinarme und unausgewogene Ernährung.

Andere Gründe, die den Albuminspiegel senken, sind:

  • Einnahme bestimmter Medikamente, insbesondere bei Überdosierung;
  • Alkohol- und Tabakmissbrauch.

Bei erhöhten Albuminspiegeln keine Panik auslösen und nicht nach Krankheiten in sich selbst suchen.

Reduzierte Proteinwerte in der biochemischen Analyse treten aufgrund der Einnahme von Östrogen-haltigen Arzneimitteln, des Hungers und der Verwendung von Glukokortikosteroiden auf.

Fragen Sie nach Erhalt der Ergebnisse Ihren Arzt nach weiteren Tests..

Wie man Albumin im Blut erhöht?

Der einfachste Weg, die Albumin-Konzentration zu erhöhen, besteht darin, täglich protein-, fett- und ballaststoffreiche Lebensmittel zu sich zu nehmen:

  • Eier
  • Milchprodukte und Milchprodukte;
  • Hähnchen;
  • Haferflocken;
  • Fisch, Meeresfrüchte;
  • Nüsse und Lipide;
  • Früchte und Gemüse.

Es ist ratsam, das Ernährungsregime mit Ihrem Arzt abzustimmen.

Hypoalbuminämie ist häufig mit einer abnormalen Leberfunktion verbunden, daher raten Ärzte, von der Diät auszuschließen:

  • gesalzen, geräuchert, gebraten, würzig;
  • Alkohol.

Es ist auch wichtig, Infektionen zu behandeln, den Kampf gegen Fettleibigkeit zu beginnen und keine Medikamente zu missbrauchen, ohne einen Spezialisten zu verschreiben.

Eine andere Methode zur Erhöhung des Proteingehalts ist die Verwendung von Lebertee. Kräutersammlung hilft, die Leber zu normalisieren, reinigt den Körper von Toxinen und Toxinen und verbessert den Allgemeinzustand des Patienten.

Das Getränk weist ein Minimum an Kontraindikationen auf, mit Ausnahme der individuellen Unverträglichkeit und des Vorhandenseins von Steinen in der Gallenblase. Es ist jedoch ratsam, vor der Anwendung Ihren Arzt zu konsultieren.

Auf dem Foto: Leber-Phyto-Tee

Bei Hypoalbuminämie wird das Medikament Albumin verschrieben. Das Arzneimittel wird durch intravenöse Jet- und Tropfinfusion verabreicht. Die Dosierung hängt von den individuellen Indikationen, dem Alter und der Position der Patientin ab - manchmal wird Albumin zur Behandlung schwangerer Frauen verwendet.

Auf dem Foto: das Medikament Albumin Mensch, 20%, 50 ml.

Referenz! Das Medikament hat Kontraindikationen und eine Reihe von Nebenwirkungen, so dass Sie sich nicht selbst behandeln können.

Vorbereitung auf den Test

Ein biochemischer Bluttest wird morgens auf nüchternen Magen durchgeführt. 12 Stunden vor der Blutentnahme aus einer Vene wird empfohlen, gebratene, salzige, geräucherte Lebensmittel von der Ernährung auszuschließen.

Es ist ratsam, Stresssituationen, Stress und Sport zu vermeiden.

Beachten Sie! Wenn Sie sich vor der Analyse aktiv und sportlich betätigen, führt dies zu einem falschen Ergebnis oder trägt zur Erhöhung des Albuminspiegels bei.

Albumin, Globuline, Eigenschaften. Die Ähnlichkeit und der Unterschied zwischen ihnen. Bedeutung für einen tierischen Organismus, Verbreitung in der Natur.

Albumine, Globuline. Eigenschaften Ähnlichkeiten und Unterschiede voneinander. Werte für einen in der Natur verbreiteten tierischen Organismus.

A und G sind Proteine, die in allen Geweben vorkommen. Blutserum ist am reichsten an diesen Proteinen. Der Gehalt an Albumin darin beträgt 40-45 g / l, Globuline 20-30 g / l, d. H. Albumin macht mehr als die Hälfte der Plasmaproteine ​​aus.

Proteinalbumin mit einem relativ kleinen Molekulargewicht (15-70 Tausend Da); Sie haben eine negative Ladung und saure Eigenschaften, IET - 4.7, enthalten viele Glutaminaminosäuren. Da es sich um stark hydratisierte Proteine ​​handelt, werden sie nur in hohen Konzentrationen wasseraufnehmender Substanzen ausgefällt..

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielt eine signifikante Konzentration an Albumin eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Drucks des Blutes. Wenn die Albumin-Konzentration unter 30 g / l liegt, ändert sich der osmotische Druck des Blutes, was zum Auftreten von Ödemen führt. Etwa 75-80% des osmotischen Blutdrucks entfallen auf Albumin..

Eine charakteristische Eigenschaft von Albumin ist ihre hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle. Dies sind unspezifische Träger, die Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Medikamente und Calciumionen transportieren. Die Bindung und Übertragung langkettiger Fettsäuren ist die physiologische Hauptfunktion von Serumalbumin. Albumine werden hauptsächlich in der Leber synthetisiert und schnell aktualisiert, ihre Halbwertszeit beträgt 7 Tage.

Globuline sind Proteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht als Albumin. Globuline sind leicht saure oder neutrale Proteine ​​(IET = 6 - 7,3). Einige der Globuline haben die Fähigkeit, Substanzen (spezifische Träger) spezifisch zu binden..

Es ist möglich, Serumproteine ​​durch Aussalzen mit (NH) in Albumin und Globuline zu fraktionieren4)2SO4. Albumin als leichtere Fraktion fällt in einer gesättigten Lösung aus, Globuline fallen in einer halbgesättigten Lösung aus..

Globuline (aus dem lat. Globulus-Ballon) - eine Familie von globulären Blutproteinen mit einem höheren Molekulargewicht und einer höheren Wasserlöslichkeit als Albumin. Globuline werden von der Leber und dem Immunsystem produziert. Globuline, Albumin und Fibrinogen werden als Hauptplasmaproteine ​​bezeichnet. Die normale Konzentration an Globulinen im Blut beträgt 2,6-4,6 g / Deziliter.

· Machen Sie fast die Hälfte der Blutproteine ​​aus;

· Bestimmen Sie die Immunitätseigenschaften des Körpers;

· Bestimmung der Blutgerinnbarkeit;

· Beteiligen Sie sich am Transport von Eisen und an anderen Prozessen.

Protamine, Histone, Eigenschaften. Die Ähnlichkeit und der Unterschied zwischen ihnen. Bedeutung für einen tierischen Organismus, Verbreitung in der Natur.

Histone (aus dem Griechischen. Histos - Gewebe) - Gewebeproteine ​​von mehrzelligen Organismen, die mit Chromatin-DNA assoziiert sind. Dies sind Proteine ​​mit kleinem Molekulargewicht (11000-24000); Entsprechend ihren elektrochemischen Eigenschaften beziehen sie sich auf Proteine ​​mit scharf exprimierten Hauptmerkmalen (der isoelektrische Punkt in verschiedenen Histonen liegt zwischen 9,5 und 12,0). Histone haben nur eine Tertiärstruktur. Es werden 5 Haupttypen oder Fraktionen von Histonen unterschieden: N.1, N.2a, N.2b, N.3, N.4.

Unter natürlichen Bedingungen sind Histone fest an die DNA gebunden und fallen als Teil des Nukleoproteins auf. Die Histon-DNA-Verbindung ist elektrostatisch, da Histone eine große positive Ladung und die DNA-Kette eine negative Ladung haben. Histonähnliche Proteine ​​finden sich in Ribosomen des Zellzytoplasmas. In einzelligen Organismen fehlen einige der Histonfraktionen. Bakterien haben keine typischen Histone und Viren haben Histon-ähnliche Proteine.

Die Hauptfunktionen von Histonen sind strukturell und regulatorisch. Die strukturelle Funktion besteht darin, dass Histone an der Stabilisierung der räumlichen Struktur der DNA und damit von Chromatin und Chromosomen beteiligt sind. Vier Histonfraktionen außer H.1, bilden die Basis von Nukleosomen, die Struktureinheiten von Chromatin sind; Fraktion H.1 füllt DNA-Fragmente zwischen Nukleosomen. Die regulatorische Funktion ist die Fähigkeit, den Transfer genetischer Informationen von DNA zu RNA zu blockieren.

Protamine - eine Art biologischer Ersatz für Histone, der sich jedoch qualitativ in Aminosäurezusammensetzung und -struktur von diesen unterscheidet. Dies sind die Proteine ​​mit dem niedrigsten Molekulargewicht (M 4000-12000), sie haben aufgrund des hohen Arginingehalts (bis zu 80%) ausgeprägte basische Eigenschaften. Protamine sind wie Histone polykationische Proteine; Sie binden an DNA in Spermienchromatin. Der Ersatz von Histonen durch Protamine im Spermienchromatin wird nicht bei allen Tieren beobachtet. Das typischste Vorhandensein von Protaminen in der Zusammensetzung von Nucleoprotamin in den Spermien von Fischen (in Milch). Einzelne Protamine erhielten ihren Namen nach Quelle: Salmin - Protamin aus Lachsmilch; Klupein - aus Heringsrogen; trittin - aus der Forellenmilch; Makrele - aus Makrelenmilch.

· Protamine machen die Spermien-DNA kompakt, dh sie erfüllen wie Histone eine strukturelle Funktion. Offensichtlich erfüllen sie jedoch keine regulatorischen Funktionen und sind daher in Zellen vorhanden, die nicht in der Lage sind, sich zu teilen. Vielleicht erklärt dies den biologischen Ersatz in einigen Histonzellen durch Protamine.

· Eigenschaften:

· Wasserlöslich, sauer und neutral.

· Keine Denaturierung beim Erhitzen.

· Bilden Sie mit Säuren Salze und mit sauren Proteinen Komplexe

Hinzugefügt am: 18.02.2018; Ansichten: 3647;

Albuminfunktionen, Synthese, Ursachen seines Mangels, Typen

Albumin ist ein Protein, das von der Leber im Blut synthetisiert wird, weshalb es als Plasmaprotein eingestuft wird. Dies ist das Hauptprotein seiner Art beim Menschen, da es mehr als die Hälfte der zirkulierenden Proteine ​​darstellt.

Im Gegensatz zu anderen Proteinen wie Actin und Myosin, die Teil von Hartgewebe sind, befinden sich Plasmaproteine ​​(Albumin und Globuline) im Plasma, wo sie verschiedene Funktionen erfüllen.

  • 1 Funktionen
    • 1.1 Regulation des onkotischen Plasmadrucks
    • 1.2 Aufrechterhaltung des Blut-pH
    • 1.3 Haupttransportarten
  • 2 Synthese von Albumin
  • 3 Ursachen des Albuminmangels
    • 3.1 Fehlende Synthese
    • 3.2 Verluststeigerung
  • 4 Folgen niedriger Albuminspiegel
    • 4.1 Reduzierung des onkotischen Drucks
    • 4.2 Abnahme der Funktion bestimmter Hormone
    • 4.3 Abnahme der Wirkung von Arzneimitteln
  • 5 Arten von Albumin
  • 6 Referenzen

die Funktionen

Regulation des onkotischen Plasmadrucks

Eine der wichtigsten Funktionen von Albumin ist die Regulierung des onkotischen Plasmadrucks; das heißt, der Druck, der Wasser (durch den osmotischen Effekt) in die Blutgefäße zieht, um dem kapillaren Blutdruck entgegenzuwirken, der das Wasser herausdrückt.

Das Gleichgewicht zwischen dem Kapillarblutdruck (der Flüssigkeiten drückt) und dem durch Albumin erzeugten onkotischen Druck (Wasser in den Blutgefäßen halten) ermöglicht es dem zirkulierenden Plasmavolumen, stabil zu bleiben, und dieser extravaskuläre Raum erhält nicht mehr Flüssigkeit als nötig.

Aufrechterhaltung des Blut-pH

Zusätzlich zu seiner Funktion als Regulator des onkotischen Drucks wirkt Albumin auch als Puffer, der dabei hilft, den Blut-pH im physiologischen Bereich (von 7,35 bis 7,45) zu halten...

Die wichtigsten Transportmittel

Schließlich ist dieses Protein mit einem Molekulargewicht von 67.000 Dalton das Haupttransportmittel des Plasmas zur Mobilisierung wasserunlöslicher Substanzen (Hauptbestandteil des Plasmas)...

Zu diesem Zweck weist Albumin verschiedene Bindungsstellen auf, an denen verschiedene Substanzen vorübergehend "haften" können, um in den Blutkreislauf transportiert zu werden, ohne dass sie in der wässrigen Phase aufgelöst werden müssen..

Die wichtigsten Substanzen, die Plasma trägt

- Schilddrüsenhormone.

- Große Auswahl an Medikamenten.

- Nicht konjugiertes Bilirubin (indirekt).

- Wasserunlösliche lipophile Verbindungen wie bestimmte Fettsäuren, Vitamine und Hormone.

Aufgrund seiner Bedeutung verfügt Albumin über verschiedene Regulationsmittel, um stabile Plasmaspiegel aufrechtzuerhalten...

Albuminsynthese

Albumin wird in der Leber aus Aminosäuren synthetisiert, die aus Nahrungsproteinen stammen. Seine Produktion findet im endoplasmatischen Retikulum von Hepatozyten (Leberzellen) statt, von wo aus es in den Blutkreislauf gelangt, wo es ungefähr 21 Tage lang zirkulieren wird.

Damit die Albuminsynthese effektiv ist, sind zwei grundlegende Bedingungen erforderlich: eine ausreichende Versorgung mit Aminosäuren und gesunden Hepatozyten, die solche Aminosäuren in Albumin umwandeln können..

Obwohl einige albuminähnliche Proteine ​​wie Lactalbumin (Milch) oder Ovalbumin (Eier) in der Nahrung enthalten sind, werden sie nicht direkt vom Körper verwendet. Tatsächlich können sie aufgrund ihrer Größe nicht in ihrer ursprünglichen Form aufgenommen werden.

Damit der Körper es verwenden kann, werden Proteine ​​wie Lactalbumin und Ovalbumin im Verdauungstrakt verdaut und in seine kleinsten Bestandteile zurückgeführt: Aminosäuren. Dann werden diese Aminosäuren in die Leber transportiert, um Albumin zu produzieren, das physiologische Funktionen erfüllt..

Ursachen des Albuminmangels

Wie bei fast jeder Verbindung im Körper gibt es zwei Hauptursachen für Albuminmangel: unzureichende Synthese und erhöhter Verlust..

Fehlende Synthese

Wie bereits erwähnt, sind für die Synthese von Albumin in ausreichenden Mengen und mit konstanter Geschwindigkeit „Rohstoffe“ (Aminosäuren) und „Betriebsfabrik“ (Hepatozyten) erforderlich. Wenn eine dieser Komponenten ausfällt, nimmt die Albuminproduktion ab und ihr Gehalt beginnt zu sinken...

Unterernährung ist eine der Hauptursachen für Hypoalbuminämie (wie Sie wissen, mit niedrigen Albuminspiegeln im Blut). Wenn der Körper lange Zeit nicht über ausreichende Aminosäuren verfügt, kann er die Synthese von Albumin nicht unterstützen. Daher wird dieses Protein als biochemischer Marker für den Ernährungszustand angesehen..

Kompensationsmechanismen

Selbst wenn die Menge an Aminosäuren in der Nahrung unzureichend ist, existieren Kompensationsmechanismen, wie die Verwendung von Aminosäuren, die durch Lyse anderer verfügbarer Proteine ​​erhalten werden..

Diese Aminosäuren haben jedoch ihre eigenen Einschränkungen. Wenn das Angebot über einen langen Zeitraum begrenzt bleibt, ist die Synthese von Albumin unaufhaltsam reduziert.

Die Bedeutung von Hepatozyten

Hepatozyten müssen gesund sein und Albumin synthetisieren können; Andernfalls sinken die Spiegel, da Sie dieses Protein nicht in einer anderen Zelle synthetisieren können.

Dann beginnt bei Patienten mit Lebererkrankungen wie Leberzirrhose, bei denen sterbende Hepatozyten durch faseriges und nicht funktionierendes Gewebe ersetzt werden, eine fortschreitende Abnahme der Albuminsynthese zu beobachten, deren Spiegel stetig abnehmen. und stetig.

Verlustzunahme

Wie bereits erwähnt, beträgt die durchschnittliche Haltbarkeit von Albumin 21 Tage, ab denen es sich in seinen Hauptbestandteilen (Aminosäuren) und Abfällen zersetzt..

Im Allgemeinen bleibt die Halbwertszeit von Albumin unverändert, sodass wir keinen Anstieg der Verluste erwarten sollten, wenn es nicht die Tatsache gibt, dass es Punkte gibt, von denen es den Körper verlassen könnte: Nierenglomeruli.

Glomeruläre Filtration

Der Glomerulus ist die Struktur der Niere, in der Verunreinigungen aus dem Blut gefiltert werden. Aufgrund des Blutdrucks wird Abfall durch kleine Öffnungen gedrückt, durch die schädliche Elemente aus dem Blutkreislauf entweichen und Proteine ​​und Blutzellen im Inneren zurückhalten können..

Einer der Hauptgründe, warum Albumin unter normalen Bedingungen nicht durch den Glomerulus „verschwindet“, ist seine große Größe, die es schwierig macht, durch kleine „Poren“ zu gelangen, in denen eine Filterung stattfindet..

Die Wirkung einer negativen Ladung von Albumin

Ein weiterer Mechanismus, der den Körper vor dem Verlust von Albumin auf Nierenebene „schützt“, ist seine negative Ladung, die der Ladung der glomerulären Basalmembran entspricht..

Da sie die gleiche elektrische Ladung haben, stößt die glomeruläre Basalmembran Albumin ab und hält es vom Filtrationsbereich und im Gefäßraum fern..

Wenn dies nicht geschieht (wie im Fall eines nephrotischen Syndroms oder einer diabetischen Nephropathie), beginnt Albumin mit Urin durch die Poren und Blätter zu gelangen; zuerst in kleinen Mengen und dann in großen Mengen im Verlauf der Krankheit.

Am Anfang kann die Synthese Verluste ersetzen, aber wenn sie zunimmt, gelingt es der Synthese nicht mehr, verlorene Proteine ​​zu ersetzen, und die Albuminspiegel beginnen zu sinken. Wenn die Ursache der Verluste nicht beseitigt wird, sinkt die Menge an zirkulierendem Albumin weiterhin unwiderruflich.

Die Auswirkungen von niedrigem Albumin

Verminderter onkotischer Druck

Die Hauptfolge der Hypoalbuminämie ist eine Abnahme des onkotischen Drucks. Dies führt dazu, dass Flüssigkeiten den intravaskulären Raum im Interstitialraum (dem mikroskopischen Raum, der eine Zelle von der anderen trennt) leichter verlassen, sich dort ansammeln und Schwellungen verursachen.

Abhängig von dem Bereich, in dem sich die Flüssigkeit ansammelt, beginnt der Patient eine Schwellung der unteren Extremitäten (geschwollene Beine) und ein Lungenödem (Flüssigkeit in den Lungenalveolen), gefolgt von Atemnot.

Es kann auch einen Perikarderguss verursachen (die Flüssigkeit im Sack, der das Herz umgibt), was zu Herzversagen und letztendlich zum Tod führen kann.

Verminderte Funktion bestimmter Hormone

Darüber hinaus nehmen die Funktionen von Hormonen und anderen Substanzen, die vom transportierten Albumin abhängen, ab, wenn nicht genügend Protein vorhanden ist, um alle Hormone vom Ort der Synthese in den Bereich zu transportieren, in dem sie ihre Wirkung entfalten müssen..

Verminderte Wirkung von Drogen

Das gleiche passiert mit Medikamenten und Medikamenten, die aufgrund der Unfähigkeit, Albumin im Blut zu transportieren, kaputt sind.

Um diese Situation zu lindern, kann exogenes Albumin intravenös verabreicht werden, obwohl die Wirkung dieser Maßnahme normalerweise vorübergehend und begrenzt ist...

Wenn möglich, ist es ideal, die Ursache der Hypoalbuminämie umzukehren, um schädliche Folgen für den Patienten zu vermeiden...

Arten von Albumin

-Serumalbumin: ein wichtiges Protein im menschlichen Plasma.

-Ovalbumin: Aus der Protein-Superfamilie der Serpine, ist eines der Proteine ​​des Eiproteins.

-Lactalbumin: Protein wird in Molke gefunden. Sein Zweck ist die Synthese oder Produktion von Laktose..

-Conalbumin oder Ovotransferrin: Mit einer hohen Affinität zu Eisen ist es Teil von 13% Eiweiß.

Literatur Zu Dem Herzrhythmus

Ist die Gliose der weißen Substanz des Gehirns gefährlich??

Gehirnkrankheiten sind am gefährlichsten, da sie alle Organe und Systeme des Körpers schädigen, viele Funktionen des Nervensystems beeinträchtigen und eine Person behindern können.

Ursachen für eine Änderung des Farbindikators von Blut

Ursachen für eine Zunahme oder Abnahme der CP bei einem KindWenn die Norm des Farbindikators bei einem Kind überschätzt oder unterschätzt wird, dann sind solche Formen der Anämie wie: