Alpha-Amylase

Alpha-Amylase ist eine spezielle Art von Enzym, das im menschlichen Verdauungstrakt produziert wird und für den Abbau der einzelnen Bestandteile komplexer Kohlenhydrate verantwortlich ist.

Amylase im Blut tritt auf, nachdem die Synthese dieses Proteins in den Speicheldrüsen und in der Bauchspeicheldrüse erfolgt. Dieses Enzym wird über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden. Überschüssige Amylase-Spiegel im Blut sind am häufigsten mit akuten oder chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, der Gallenblase und ihrer Kanäle verbunden.

Indikationen für einen biochemischen Bluttest auf Amylase

Wenn die Werte der Alpha-Amylase im Blut erhöht sind, kann dies ein Zeichen sein:

  • Exazerbationen der Gallensteinkrankheit;
  • Pankreatitis;
  • fokale Pankreasnekrose;
  • Migration von Steinen in der Gallenblase und ihren Kanälen;
  • Mukoviszidose;
  • Speicheldrüsenerkrankungen.

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ALLGEMEINE REGELN FÜR DIE VORBEREITUNG DER BLUTANALYSE

Für die meisten Studien wird empfohlen, morgens Blut auf leeren Magen zu spenden. Dies ist besonders wichtig, wenn eine dynamische Überwachung eines bestimmten Indikators durchgeführt wird. Das Essen kann sowohl die Konzentration der untersuchten Parameter als auch die physikalischen Eigenschaften der Probe direkt beeinflussen (erhöhte Trübung - Lipämie - nach dem Verzehr von fetthaltigen Lebensmitteln). Bei Bedarf können Sie nach 2-4 Stunden Fasten tagsüber Blut spenden. Es wird empfohlen, kurz vor der Blutentnahme 1-2 Gläser stilles Wasser zu trinken. Dies hilft, die für die Studie erforderliche Blutmenge zu sammeln, die Blutviskosität zu verringern und die Wahrscheinlichkeit der Gerinnselbildung im Reagenzglas zu verringern. Es ist notwendig, körperliche und emotionale Belastungen auszuschließen und 30 Minuten vor der Studie zu rauchen. Blut für die Forschung wird aus einer Vene entnommen.

Amylase - was es ist: der Spiegel eines Enzyms in Blut und Urin

Der Aufschlussprozess ist eine mechanische und chemische Verarbeitung von Lebensmitteln. Die komplexen organischen Substanzen, die eine Person mit der Nahrung erhält, werden in einfache Bestandteile zerlegt. Diese biochemischen Reaktionen finden unter Beteiligung von Verdauungsenzymen statt, die Katalysatoren sind. Das Amylaseenzym sorgt für den Abbau komplexer Kohlenhydrate. Sein Name kommt von "Amilon", was aus dem Griechischen übersetzt "Stärke" bedeutet..

Amylase-Funktionen

Der Abbau von Kohlenhydraten erfolgt in der Mundhöhle und im Zwölffingerdarm. Amylase ist ein Verdauungsenzym, das Polysaccharide in Oligosaccharide und dann in Monosaccharide zerlegt. Mit anderen Worten, unter der Wirkung des Wirkstoffs zerfallen komplexe Kohlenhydrate (z. B. Stärke) in einfache Bestandteile (z. B. zu Glucose). Eine kleine Menge der Substanz wird von Speicheldrüsen, Darm, Leber, Nieren, Lunge, Fettgewebe und Eileitern produziert. Die Bauchspeicheldrüse scheidet den größten Teil des Enzyms aus.

Polysaccharidmoleküle haben eine komplexe Struktur, die vom Dünndarm schlecht absorbiert wird. Der Prozess der Verdauung komplexer Kohlenhydrate (Polysaccharide) unter Einwirkung von Amylase beginnt, wenn Lebensmittel in den Mund gelangen. Daher müssen stärkehaltige Lebensmittel (Kartoffeln, Reis, Brot) sorgfältig gekaut werden, um sie gut mit Speichel zu befeuchten. Dies erleichtert ihre Verdauung durch den ersten Teil des Dünndarms erheblich. Unter dem Einfluss von Amylase wird der Stoffwechsel komplexer Kohlenhydrate beschleunigt, deren Absorption verbessert..

Das Enzym hat mehrere Namen - α-Amylase, Diastase, Pankreas. Es gibt Sorten: Alpha, Beta, Gamma. Der menschliche Körper synthetisiert nur Alpha-Amylase. Dies ist ein häufiger Indikator für das Verdauungsenzym. Pankreas-Amylase unterscheidet sich davon. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert, die sich auf die endokrinen Drüsen bezieht. Seine Hormone und Enzyme gelangen nicht nur in den Darm, sondern auch ins Blut. Eine biochemische Analyse von Blut (oder Urin) bestimmt zwei Indikatoren: Pankreas und α-Amylase.

Α-Amylase-Assay

Verletzungen von Stoffwechselprozessen, Entzündungen unterschiedlicher Herkunft führen zu Veränderungen der Blutzusammensetzung. Die Blutamylase wird hauptsächlich bei Verdacht auf akute oder chronische Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) bestimmt. Anfälle der Krankheit gehen mit Schmerzen im Nabelbereich, Übelkeit, Erbrechen und Fieber einher. Abweichungen von der Norm des Enzymspiegels verursachen Tumore, Steine ​​in den Pankreasgängen.

Enzymindizes sind bei Diabetes mellitus, Hepatitis, Mumps (Mumps), dem Entzündungsprozess der Bauchhöhle (oder Peritonitis) beeinträchtigt. Zur biochemischen Analyse am Morgen wird venöses Blut auf magerem Magen entnommen. Um am Vorabend zuverlässige Ergebnisse zu erzielen, dürfen Sie keine scharfen und fetthaltigen Lebensmittel oder Alkohol essen. Es ist notwendig, physische und emotionale Überlastung auszuschließen.

Bei normaler Verdauung enthält der flüssige Teil des Blutes etwa 60% Alpha-Amylase und 40% Pankreas. Die Enzymaktivität wird durch die Tageszeit beeinflusst. Nachts ist Amylase weniger aktiv, so dass Liebhaber von Nachtmahlzeiten ein hohes Risiko haben, an Pankreatitis zu erkranken. Für die Diagnose von Pathologien ist die Bestimmung des Enzymspiegels in Plasma und Serum von entscheidender Bedeutung. Pankreas-Amylase wird über die Nieren ausgeschieden, daher werden mit Hilfe der Analyse Manifestationen einer Pankreatitis im Spätstadium aufgedeckt.

Venöses Blut für Forschungszwecke wird innerhalb einer Stunde ins Labor geschickt. Zur Bestimmung des Enzymspiegels unannehmbar längere Ausfallzeiten des entnommenen Materials. In Abwesenheit von Analysebedingungen nach Trennung des Gerinnsels wird das Serum eingefroren und später getestet. Die Methoden zur Bestimmung des Enzyms unterscheiden sich und hängen vom verwendeten Reagenz ab. Daher enthält das Analyseformular Informationen zu den festgelegten Indikatoren und akzeptablen Standards.

Der diagnostische Wert ist die Dynamik des Enzymspiegels. In bestimmten Stadien der Krankheit kann sich die Enzymmenge in 6-12 Stunden um das 30-fache erhöhen. Nach einem akuten Zustand normalisieren sich die Indikatoren innerhalb von 2-6 Tagen wieder. Wenn die Enzymindizes 5 Tage lang hoch bleiben, zeigen sie das Fortschreiten des Entzündungsprozesses und das hohe Risiko an, eine totale Pankreasnekrose zu entwickeln.

Amylase Norm

Ein biochemischer Bluttest auf den Gehalt des Enzyms wird von jedem biochemischen Labor durchgeführt. Es zeigt den Gehalt herkömmlicher Einheiten des Verdauungsenzyms in 1 Liter Blut. Die Konzentration der Substanz hängt vom Alter des Patienten ab. Die Norm des Enzyms im Blut hängt nicht vom Geschlecht ab:

Alpha-Amylase - was ist das??

Die Aufnahme von Kohlenhydraten, Zuckern und Stärke im menschlichen Körper erfolgt durch Enzyme. Sie katalysieren oder beschleunigen Hydrolysereaktionen oder die Spaltung spezieller Bindungen komplexer Kohlenhydrate erheblich. Diese Enzyme arbeiten in Umgebungen mit hohem pH-Wert oder in alkalischen Umgebungen..

Die Verdauung von Kohlenhydraten bei Säugetieren beginnt in der Mundhöhle, da Speichel eines dieser Enzyme enthält und als Alpha-Amylase bezeichnet wird. Es ist auch richtig, dieses Enzym als α-Amylase zu bezeichnen.

Amilaza: Warum wird sie gebraucht??

Dieses Enzym wird durch den griechischen Buchstaben angezeigt, da es Alpha-1 - 4-Bindungen komplexer Zucker - Kohlenhydrate abbaut. Die Funktion der Amylase besteht darin, tierische Stärke, genannt Glykogen, zu lysieren oder zu zerstören und Pflanzenstärke selbst in Abhängigkeit von der Art der sich wiederholenden Rückstände zu Glucose, Maltose, Galactose, Saccharose und anderen leicht resorbierbaren Substraten zu machen.

Die Aufspaltung von Zucker in der Mundhöhle ist der Beginn des Prozesses, dann gelangt die Nahrung in den Magen, wo sie einer stark sauren Umgebung ausgesetzt ist, und dann gelangt die Nahrung in den Zwölffingerdarm, wo die neu erzeugte günstige alkalische Umgebung und wieder das Amylaseenzym seine Arbeit zum Abbau von Kohlenhydraten beginnen. Nur dieses Mal kommt ein Enzym ins Spiel, das von der Bauchspeicheldrüse produziert wird..

Da das Enzym eine sehr kleine Molekülgröße hat, wird es nach Beendigung seiner Arbeit vom Zwölffingerdarm in den Blutkreislauf aufgenommen. Daher können diese Enzyme - sowohl Pankreas (der als P-Typ bezeichnet wird) als auch Speichel (der als S-Typ bezeichnet wird) - in einer Blutuntersuchung leicht nachgewiesen werden.

Amylase-Standards im Blutplasma geben genau den Wert der Sekretion der Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse an. Es gibt andere Proben von Drüsengewebe, die diese Verbindung produzieren können und einen Anstieg der Amylase verursachen - dies sind die Brustdrüsen während der Fütterungszeit des Babys, des Darms und der Leber sowie der Eierstöcke und Eileiter.

Die von diesen Organen erzeugte Amylaseaktivität ist jedoch so unbedeutend, dass sie vollständig vernachlässigt werden kann. Warum sollte ich einen Amylasetest machen und was ist die Norm bei erwachsener Blutamylase??

Historisch gesehen gibt es übrigens einen anderen Namen für dieses Enzym - nämlich Diastase. In der Klinik kam es jedoch vor, dass Alpha-Amylase, die in den Urin gelangt, als Diastase bezeichnet wird und das Enzym im Blut einfach als Amylase bezeichnet wird.

Warum den Enzymspiegel bestimmen??

Ein Blutamylasetest ist erforderlich, hauptsächlich um die normale Funktion der Bauchspeicheldrüse zu beurteilen. Bei akuten entzündlichen Läsionen kann, wenn bereits 2 Stunden nach Beginn der Gürtelschmerzen eine Selbstverdauung der Gewebe dieses Organs auftritt, eine Zunahme der Aktivität dieser Substanz bei der Untersuchung des Blutserums festgestellt werden.

Die Indikatoren kehren nach einigen Tagen zum Normalwert zurück, normalerweise tritt dies an 3 oder 4 Tagen auf. Bei einer akuten Pankreatitis ist es typisch, dass eine Erhöhung der Konzentration dieses Enzyms im Durchschnitt das Fünffache des Normalwerts erreicht und die maximale Konzentration in den ersten drei Tagen nach Ausbruch der Krankheit bestimmt wird.

Aus diesem Grund ist die Hauptindikation für die Untersuchung der Konzentration dieses Enzyms eine wahrscheinliche Diagnose - akute Pankreatitis und das Vorhandensein von Gürtelschmerzen, die mit einem Fehler in der Nahrung oder der Verwendung starker Getränke verbunden sind.

Für Ärzte ist es wichtig, dass kein direkter Zusammenhang zwischen der Amylase-Analyse (erhöhtes Enzym) und der Schwere der Pankreasschädigung besteht. Diese Analyse ist nicht vollständig zuverlässig und sollte besser als erstes Screening verwendet werden: Jeder fünfte Patient mit einer bestätigten Diagnose einer akuten Pankreatitis weist einen normalen Amylasespiegel im Blut auf. Dies tritt häufig bei fetaler Pankreasnekrose auf, wenn eine signifikante Menge an Pankreaslipase, einem Enzym, das Fette abbaut, ebenfalls in den Blutkreislauf geworfen wird..

Über Urindiastase

Wir haben in einem biochemischen Bluttest erfahren, was Amylase ist. Jetzt sollten wir ein wenig über Urin sprechen. Erhöhte Blutamylase wird allmählich von den Nieren gefiltert und aus dem Körper ausgeschieden. Daher ist es beim akuten Entzündungsprozess in der Bauchspeicheldrüse erforderlich, die Urindiastase zu untersuchen.

Es ist wichtig, dass die Konzentration des Enzyms im Urin noch stärker ansteigt als seine Aktivität im Blut, und die erhöhte Amylase befindet sich länger im Urin als in anderen Flüssigkeiten.

Es kann auch einige Krankheiten geben, die nicht mit der Pathologie des Pankreassystems zusammenhängen, aber sie gehen auch mit einer erhöhten Alpha-Blut-Amylase einher.

Die Indikationen für die Ernennung einer Analyse für Studien zur Amylase in Blut und Urin sind also:

  • verschiedene Pankreasläsionen,
  • Speicheldrüsenerkrankungen - von Sialolithiasis bis Mumps (bekannte infektiöse Viruserkrankung - Mumps),
  • Mukoviszidose,
  • scharfe und Gürtelschmerzen in Rücken und Bauch.

Normales Ergebnis und Abweichungen

Amylase-Norm bei Erwachsenen

Erstens korreliert die Amylase-Norm in keiner Weise mit dem Geschlecht: Die Blut-Amylase-Norm bei Frauen entspricht genau der Norm bei Männern. Es gibt eine andere Abhängigkeit, nämlich vom Alter:

  • Bei Babys unter einem Jahr liegt der Normalwert in einem signifikanten Bereich von 5 bis 65 Einheiten / ml,
  • Während des gesamten Lebens von 1 Jahr bis 72 Jahren liegt der Wert zwischen 25 - 26 und 125 - 126 Einheiten / ml,
  • im Alter und Alter über 70 - 75 Jahre erhöht sich der Wertebereich von 20 - 22 bis 160 - 165 Einheiten / ml normal.

Wie zu sehen ist, können Schwankungen in der Konzentration der Verbindung im Blutplasma bei gesunden Menschen signifikant sein. Wenn der Normalwert des Patienten 30 Einheiten pro Milliliter beträgt und die Amylase um das Vierfache erhöht wird (was typisch für eine akute Pankreatitis ist), beträgt ihre Konzentration immer noch 120 Einheiten / ml, was als Obergrenze der Norm angesehen werden kann. Und für den Fall, dass dieser Patient mit akuten Gürtelschmerzen in die chirurgische Abteilung kommt, wird der Chirurg überhaupt nicht davon ausgehen, dass er eine erhöhte Pankreas-Amylase hat.

Diese außergewöhnliche Hoffnung auf die Diagnose einer Pankreatitis nur mit Hilfe eines Enzyms kann eine fatale Rolle bei der Beurteilung der Pathologie der Bauchspeicheldrüse spielen. Berücksichtigen Sie die Hauptursachen für Abweichungen von den Referenzwerten. Am häufigsten wird ein Anstieg der Konzentration von Pankreas-Alpha-Amylase oder Speichel beobachtet. Bei welchen Krankheiten und Zuständen tritt dies auf??

Werte erhöhen

Was bedeutet es, wenn die Amylase erhöht ist? Zusammenfassend fassen wir alle Hauptkrankheiten und -zustände zusammen:

  • Dies sind verschiedene Arten von Pankreatitis, sowohl akut als auch mit einer Verschärfung des chronischen Prozesses,
  • mit Pankreaszysten,
  • Während der Einnahme bestimmter Medikamente ist die Liste ziemlich umfangreich: Es handelt sich um zytostatisches Azathioprin, Steroidhormone, ACE-Hemmer, Östrogene, Diuretika, Furosemid, entzündungshemmende Medikamente - Ibuprofen, Indomethacin, Tetracyclin-Antibiotika und viele andere Medikamente,
  • Pankreas-Amylase ist bei Vorhandensein von Pankreaserkrankungen wie einer Blockade des Pankreasgangs, des Steins, des Tumors oder von Adhäsionen erhöht,
  • mit akuter Peritonitis oder Darmverschluss,
  • vor dem Hintergrund einer schweren Ketoazidose bei Typ-1-Diabetes,
  • Meistens mit verschiedenen malignen Neubildungen - wenn sich der Tumor im Lungengewebe oder in den Eierstöcken befindet.

Hohe Amylase kann bei Erkrankungen der Gallenwege, bei Abdominaltraumata, bei chronischem Alkoholismus und sogar bei Schädelverletzungen auftreten. Unabhängig davon sollte daran erinnert werden, dass ein Anstieg der Speichelamylase nicht nur bei Mumps, sondern auch bei Tumoren der Speicheldrüsen auftreten kann.

Aus der eindrucksvollen Liste oben ist ersichtlich, dass dieses Enzym nicht auf entzündliche Prozesse in der Bauchspeicheldrüse beschränkt ist und trotz seines signifikanten Anstiegs des Blutplasmas die diagnostische Suche fortgesetzt werden muss, da ein einzelnes Analyseergebnis kein pathognomonisches Zeichen für eine Krankheit ist. Gibt es Situationen, in denen Alpha-Amylase reduziert ist??

Gründe für den Rückgang

Natürlich ist dieses Enzym in der klinischen Praxis viel höher, aber manchmal werden auch Werte nahe Null gefunden. Es kann sein bei:

· Der Zustand einer chronisch trägen Pankreatitis, wenn nur noch sehr wenig gesundes Drüsengewebe von der Bauchspeicheldrüse übrig ist,

· Dieser Zustand ist charakteristisch für schwere Mukoviszidose und tritt in der frühen Kindheit auf.

Amylase wird auch reduziert, wenn ein erheblicher Teil der Bauchspeicheldrüse nach der Operation entfernt wird.

Unabhängig davon, welche Analyse der Arzt in seinen Händen erhält, sollte er sich in jedem Fall von anderen Ergebnissen von Labortests und instrumentellen Untersuchungsmethoden leiten lassen. Vor allem aber muss er den Patienten befragen und eine gründliche Untersuchung durchführen. Nur dieser scheinbar einfache Weg ist die Grundlage des klinischen Denkens und ermöglicht es Ihnen, die Diagnose richtig zu diagnostizieren und mit der rechtzeitigen Behandlung zu beginnen.

Erhöhte Alpha-Amylase im Blut - Ursachen und normal bei Erwachsenen

Beteiligt sich am Abbau von Polysacchariden (Stärke, Glykogen usw.) zu Glucose, Maltose und Dextrinen..

Synonyme:
Diastase
1,4-a-D-Glucanhydrolase
Serumamylase
Blutamylase
Amylase häufig
Gesamt-Alpha-Amylase

Bezeichnung in den Analysen:
Amy
Alpha-Amylase
Aml
Diastase
Serumamylase
Blutamylase

Inhalt:

Die Hauptproduzenten von Alpha-Amylase:

  • Pankreas
  • Speicheldrüsen (parotis, sublingual, submandibulär, klein)

In geringerer Menge befindet sich dieses Enzym in den Gliedmaßen der Gebärmutter, des Darms, der Lunge, des Muskel- und Fettgewebes, der Nieren und der Leber.

Alpha-Amylase in der Mundhöhle und im Darmtrakt.

Bei einem gesunden Menschen gelangt es aufgrund der normalen physiologischen Erneuerung der Zellen der oben genannten Organe in sehr geringen Mengen ins Blut.

Die Gesamt- oder Serum-Alpha-Amylase im Blut wird durch zwei Isoenzyme dargestellt:

  • Pankreas-Alpha-Amylase (P-Typ) ~ 40%
  • Speichel-Alpha-Amylase (S-Typ) ~ 60%

Bei pathologischen Zuständen, die mit einer Schädigung des Pankreasgewebes verbunden sind, steigt die Gesamtamylase im Blut aufgrund eines Anstiegs an
Pankreas-P-alpha-Amylase.

Bei Erkrankungen der Speicheldrüsen steigt die Gesamtserumamylase aufgrund des Anteils an Speichel-S-alpha-Amylase an.

In den allermeisten Fällen ist eine Zunahme der Aktivität der gesamten Amylase im Blut mit einer Pathologie der Bauchspeicheldrüse verbunden. Daher wird die Analyse von Amylase-Isoenzymen (P- oder S-) nach speziellen Indikationen durchgeführt: um die Diagnose einer Pankreatitis zu bestätigen; zur Differentialdiagnose der Pathologie der Bauchspeicheldrüse, Speicheldrüsen, Eierstöcke, Eileiter, Lungen usw..

Das Alpha-Amylase-Molekül ist klein und wird daher von den Nieren gut aus dem Blut gefiltert. Mit einem Anstieg des Enzyms im Blut steigt auch sein Gehalt im Urin.

Alpha-Amylase im Blut - die Norm bei Frauen und Männern

Amylase im Blut - die Norm bei Frauen und Männern nach Alter
/Tabelle/

Bei Neugeborenen, Kindern unter einem Jahr, ist die Synthese von a-Amylase unbedeutend, daher ist der Gehalt des Enzyms im Blut 2-5 mal geringer als bei Erwachsenen. Mit der Einführung von Ergänzungsnahrungsmitteln und der Entwicklung des Verdauungssystems steigt die Amylasesynthese und der Enzymspiegel im Blut erreicht allmählich „erwachsene“ Werte.

Die Rate der Gesamtamylase im Blut von Frauen und Männern nach Alter

/ Verwenden Sie für eine genauere Interpretation die lokalen Laborstandards. Methoden zur Bestimmung der Aktivität von Amylase im Blut sind unterschiedlich /

Alter
Frau Mann
Gesamt-a-Amylase im Blut
Norm
0-2 Tagebis zu 8 Einheiten / l
2 Tage - 1 Jahr5-65 Einheiten / l
1 Jahr - 70 Jahre25-125 Einheiten / l
Über 70 Jahre alt20-160 U / L.
Pankreas-Amylase - die Norm bei Frauen nach Alter

/ Verwenden Sie für eine genauere Interpretation die lokalen Laborstandards. Methoden zur Bestimmung der Aktivität von Amylase im Blut sind unterschiedlich /

FrauenalterBauchspeicheldrüse
a-Amylase im Blut
Norm
0-6 Monate1-12 U / L.
6 Monate - 1 Jahr1-23 U / L.
1 Jahr - 2 Jahre3-38 Einheiten / l
2 Jahre - 19 Jahre4-31 U / L.
Über 19 Jahre alt8-51 Einheiten / l

Wenn eine Amylase-Analyse erforderlich ist?

Indikationen für
Bluttest auf a-Amylase:

  • Akute Bauchschmerzen.
  • Diagnose von akuten Pankreaserkrankungen.
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung der Pankreas-Pathologie (einschließlich Krebs).
  • Differentialdiagnose von Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts.
  • Mumps (Entzündung der Speicheldrüsen der Parotis).
  • Mukoviszidose.
Der größte Wert einer Blutuntersuchung auf Gesamtamylase ist die Diagnose der Ursache von akuten Bauchschmerzen.

Die klinische Bedeutung der Serumamylase-Analyse ist die Identifizierung und Behandlung von akuten Pankreaserkrankungen. Die Hauptgründe für den Anstieg
Gesamt-Alpha-Amylase im Blut:

- Akute Pankreatitis
- Bauchverletzung
- Bauchfellentzündung
- Chronische Pankreatitis
- Tumor-, Zysten- oder Bauchspeicheldrüsenkrebs
- Akute Cholezystitis, einschließlich Kalk
- Akute infektiöse Hepatitis
- Perforation eines Magengeschwürs
- Akute Durchblutungsstörungen der Bauchhöhle, Darminfarkt
Darmverschluss, Perforation des Darms
- Nierenversagen
- Morbus Crohn
- Mumps
- Makroamylazämie
- Eileiterschwangerschaft
- Ovarialpathologie, Salpingitis
- Diabetische Ketoazidose

Offensichtlich wird eine Zunahme der Aktivität der gesamten a-Amylase im Blut nicht nur in der Pathologie der Bauchspeicheldrüse beobachtet. Ein 3-5-facher Anstieg hat jedoch fast immer pankreatischen Ursprung.

Ein signifikanter Anstieg der Alpha-Amylase im Serum um das 10-fache oder mehr bei starken Bauchschmerzen deutet auf eine akute Pankreatitis * hin. * Pankreatitis - Entzündung der Bauchspeicheldrüse

Pankreatitis - warum Alpha-Amylase im Blut steigt?

Bauchspeicheldrüse (Pankreas) - ein kleines Organ der Bauchhöhle, hellgelb, bis zu 15 cm lang, mit einem Gewicht von ca. 100 g. Befindet sich hinter dem Magen.

Bis zu 10% des Pankreasgewebes produzieren Pankreashormone (Insulin, Glucagon und Somatostatin)..

Bis zu 90% der Organmasse entfallen auf Azinusgewebe, das Pankreassaft produziert. Es enthält: in Wasser gelöste Elektrolyte und drei Gruppen von Verdauungsenzymen:

  • Amylasen (aktiv) - bauen Kohlenhydrate ab.
  • Lipasen (aktiv) - verdauen Fette.
  • Proteolytische Enzyme oder Proteasen (in inaktiver Form) - Normalerweise werden Proteasen nur im Darm aktiviert, wo Nahrungsproteine ​​verdaut werden (Proteolyse)..

Pankreassaft wird im zentralen (Wirsung) Kanal der Bauchspeicheldrüse gesammelt. Dann fließt es in den gemeinsamen Gallengang und wird (zusammen mit der Galle) in der Hepato-Pankreas-Ampulle (Vaterova) gesammelt. Der Eintritt der „Verdauungsmischung“ in den Zwölffingerdarm reguliert den Schließmuskel von Oddi.

Normalerweise werden Pankreas-Proteasen aktiviert (Trypsinogen zu Trypsin usw.) und zeigen ihre aggressiven "Verdauungseigenschaften" ausschließlich in der Dünndarmhöhle..

Infolge einer mechanischen Verletzung wird das Pankreasgewebe beschädigt, entzündet und geschwollen, wenn die Ausscheidungsgänge verstopft sind oder unter Alkoholeinfluss stehen. Membranen von Azinuszellen werden hyperpermeabel. Pankreasenzyme "fließen aus", werden sofort aktiviert und entweichen dem Blut, wodurch das (selbstverdauliche) Pankreasgewebe zerstört wird.

  • Akute Pankreatitis ist eine entzündliche und zerstörerische Läsion der Bauchspeicheldrüse infolge der Aktivierung von Pankreas-Proteasen in der Drüse.

Akute Pankreatitis geht mit einer massiven Freisetzung aller Pankreasenzyme in den Blutkreislauf, einschließlich Lipase, einher.

Lipase ist ein streng spezifischer Indikator für die Zerstörung der Bauchspeicheldrüse: Wenn ihr Spiegel erhöht ist, besteht kein Zweifel an der Diagnose einer Pankreatitis..

Die Hauptursachen für akute Pankreatitis:
1. Alkoholmissbrauch
2. Gallensteinkrankheit

Andere Gründe:
- Infektionen (viral, bakteriell).
- Verletzungen der Bauchspeicheldrüse durch einen starken Schlag auf den Bauch (beim Fallen, Kämpfen usw.)
- Pathologische Veränderungen im gemeinsamen Gallengang, Vaters Brustwarze, Schließmuskel von Oddi (gegossene Galle in die Pankreasgänge).
- Erkrankungen des Zwölffingerdarms 12 (Zwölffingerdarmentzündung usw.)
- Helminthiasis.
- Entzündliche Erkrankungen der Leber und der Gallenwege.
- Akute Durchblutungsstörungen in den Gefäßen der Bauchspeicheldrüse: Thromboembolie, anhaltender Krampf, Verstopfen mit Fetttröpfchen oder atherosklerotischen Plaques usw..
- Toxische Vergiftungen (Quecksilber, Arsen, Phosphor usw.) oder Arzneimittelschäden am Pankreasgewebe.

Die ersten Symptome einer akuten Pankreatitis sind
plötzliche scharfe Schmerzen im Oberbauch (Epigastrium) oder im Nabel. Schmerzen können im Rücken, im linken Hypochondrium, in der linken Schulter und im Schulterblatt auftreten. Manchmal erfasst der Schmerz einen breiten Streifen vom Hypochondrium zum Hypochondrium, es ist ein Gürtel. Der Schmerz kann von wiederholtem Erbrechen begleitet sein, das keine Linderung bringt, im Bauch platzt, Blähungen, Aufstoßen, Fieber. Es gibt keinen Appetit, der Stuhl ist häufiger verzögert.

Der Schmerz lässt in sitzender Position etwas nach, liegt auf dem Bauch oder ist auf der linken Seite gebeugt.



Wie verändert sich der a-Amylase-Spiegel im Blut bei akuter Pankreatitis?

KrankheitszeitNiveau
a-Amylasen im Blut
2-12 Stunden nach Beginn eines akuten Anfalls und die nächsten 1-2 Tageetwa 1000 Einheiten / Liter und mehr
3-4 Tage5 mal höher als normal
Für 5-6 Tageallmähliche Abnahme auf normale Werte

Wenn sich die Indikatoren für Serum-a-Amylase nach einem akuten Anfall von Pankreatitis über einen längeren Zeitraum nicht normalisieren, entwickelt sich eine Pankreaspseudozyste.

Eine Zunahme und dann eine rasche Abnahme der hohen Spiegel an a-Amylase und anderen Verdauungsenzymen im Blut bei akuter Pankreatitis ist ein schlechtes Prognosezeichen. In 20% der Fälle ist eine akute Pankreatitis sehr schwierig und lebensbedrohlich..

Erhöhte Alpha-Amylase im Blut bei chronischer Pankreatitis

Chronische Pankreatitis ist eine sich allmählich entwickelnde, lang anhaltende Entzündung der Bauchspeicheldrüse. Manchmal ohne akute Anfälle, fast asymptomatisch.

Bei chronischer Pankreatitis kann die Aktivität von a-Amylase im Blut und Urin normal, erhöht oder sogar niedrig sein. Daher ist in dieser Situation die Analyse der Serumamylaseaktivität nicht informativ.

Um chronische Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse zu identifizieren, werden provokative Tests verwendet (mit Proserin, mit Glukose):
Normalerweise steigt der Gehalt an a-Amylase im Blut nach Verabreichung von Proserin (oder Glucose) auf 60% des Anfangs.
In der Pathologie der Bauchspeicheldrüse mit schwerem Sekretionsmangel steigt die Amylase im Blut gegenüber dem Ausgangswert um 30%.

Erhöhte a-Amylase bei Bauchspeicheldrüsenkrebs

Die Aktivität von a-Amylase im Blut und Urin mit bösartigen Tumoren der Bauchspeicheldrüse kann leicht erhöht werden, sie kann normal bleiben. Dieser Test wird nicht zur Diagnose von Bauchspeicheldrüsenkrebs verwendet..

Erhöhte a-Amylase mit Makroamylasämie

Ein isolierter Anstieg des Serum-a-Amylase-Spiegels ist ein wichtiges diagnostisches Zeichen für eine seltene gutartige Makroamylasämie.

Dieser Zustand ist auf die Bindung mehrerer a-Amylase-Moleküle an Plasmaproteine ​​zurückzuführen. Aufgrund ihrer Größe können „Makroamylase“ -Aggregate nicht durch die glomerulären Membranen der Nieren gelangen, daher reichern sie sich im Blut an.

Schwangere Alpha-Amylase

Während der Schwangerschaft kann die Amylase im Blut leicht erhöht sein. Dies widerspricht nicht der zulässigen physiologischen Norm.

Arzneimittel, die die Alpha-Amylase im Blut erhöhen:

Östrogenhaltige Arzneimittel
Tetracycline
Sulfasalazin
Metronidazol
L-Asparaginase
Azathioprin
Hypothiazid
Furosemid
Valproinsäure
Aspirin
Hochdosierte Glukokortikoide

Blut-Alpha-Amylase gesenkt - Ursachen

Eine abnormale Abnahme der Alpha-Amylase im Blut ist sehr selten und weist auf eine Abnahme der Pankreasfunktion oder eine Schädigung anderer äußerer Sekretdrüsen im Zusammenhang mit Erb- oder Infektionskrankheiten hin.

Niedrige Amylasespiegel im Blut sind klinisch nicht relevant. In der Praxis ist die Interpretation hoher Enzymwerte wichtig..

Warum ist es gefährlich, die a-Amylase im Blut zu erhöhen??

Ein Anstieg der Alpha-Amylase im Blut selbst ist sicher. Es ist jedoch mit einer Entzündung der Bauchspeicheldrüse und dem Eintritt aktiver Proteasen in das Blut verbunden, die die Bauchspeicheldrüse und anschließend andere Organe schädigen.

Mehr als dreimal mehr als die normalen Werte der Alpha-Amylase im Blut - ein Marker für eine Pankreasentzündung

Durch das Ausweichen von aktiven Proteasen im Blut steigt der Gehalt an Kininen, Histamin und anderen bioaktiven Substanzen. Es entwickeln sich allgemeine Mikrozirkulationsstörungen, ein Kollaps ist möglich.

Was tun, wenn die Pankreas-Amylase erhöht ist?

Signifikanter Anstieg der Pankreas-Amylase im Blut - ein Hinweis auf einen Krankenhausaufenthalt.

Vorklinische Maßnahmen zielen darauf ab, Schmerzen zu beseitigen und die Aktivität von Pankreasenzymen zu unterdrücken.

Schmerzmittel: Baralgin, Analgin, Tramal.

Um Krämpfe zu beseitigen: Papaverine, Halidor, No-Shpa.

Antispasmodische Anticholinergika: Buscopan, Metacin.

Normalisierung des Schließmuskeltonus von Oddi: Duspatalin.

Hemmung der Pankreasenzymaktivität: Quamatel (Famotidin).

Antihistaminika, Antiserotonin, ödemreduzierende Medikamente: Tavegil, Suprastin, Dimedro, Peritol.

Bei schweren Formen der akuten Pankreatitis werden Aktivitäten auf der Intensivstation durchgeführt. Um die enzymatische Toxämie am ersten Tag der Krankheit zu verringern, werden konträre oder andere Proteolysehemmer intravenös verabreicht. Eine antibakterielle Therapie wird verschrieben..

Nach Abklingen der akuten Situation werden Pankreasenzyme, die keine Galle enthalten, in einem intermittierenden Verlauf von bis zu 3 Monaten (2 Wochen Einnahme, 10 Tage Entzug) verschrieben: Pankreatin, Mezim-forte, Kreon, Pankitrat (1 Tablette 3-mal täglich zu den Mahlzeiten).

Diät zur Reduzierung der Pankreas-Amylase

In den ersten 1-2-3 Tagen eines akuten Zustands - Hunger.

Dann allmählich in die Ernährung eingeführt:
- Getreidepüree auf dem Wasser;
- schleimige geriebene Suppen auf dem Wasser;
- Milch;
- schwacher Tee mit Semmelbröseln;
- Omelett;
- Hüttenkäse;
- niedrigmineralisiertes Wasser ohne Gas, 50-100 ml 5-6 mal täglich: Slavyanovskaya, Essentuki Nr. 4, Borjomi, Naftusya.

Ab dem 7. Tag ist erlaubt:
- Gemüsepüree, Kartoffeln;
- Dampfkoteletts, gekochter Fisch;
- Weißbrot;
- Bratäpfel, Fruchtpüree.

In der Erholungsphase kann Kräutermedizin angewendet werden (nach Rücksprache mit dem Arzt).

Pankreatitis Kräuter
Gans Cinquefoil - 1 Esslöffel
Schöllkraut - 1 EL. l.
Ringelblume - 1 EL. l.
Althea Wurzel - 1 EL. l.

1 Esslöffel der Sammlung mit 1 Tasse kochendem Wasser brauen, 15 Minuten in einem Wasserbad erhitzen. Verklagen. 15 Minuten vor den Mahlzeiten dreimal täglich 1/3 Tasse einnehmen. Aufnahmekurs: 1 Monat.

Diät Nr. 5P mit erhöhter Amylase und Pankreatitis

Grundprinzipien der Ernährung:

  • Alkohol vollständig beseitigen.
  • Essen dämpfen oder kochen, hacken.
  • Speiseplan: in kleinen Portionen 4-6 mal am Tag.

Was ist verboten?
Reichhaltige Brühen: Fleisch, Huhn, Fisch, Gemüse, insbesondere Pilze.
Hart gekochte Eier, Spiegeleier.
Fettiges Fleisch, Geflügel, Fisch, Wild.
Schmalz, Rindfleisch und Hammelfett.
Roh: Kohl, Radieschen, Radieschen, Sauerampfer, Spinat, Frühlingszwiebeln.
Geräuchertes Fleisch, Gewürze, herzhafte Speisen, Konserven, Pilze, Würstchen.
Brötchen, frisches Gebäck, Schwarzbrot, Eis, fettige Desserts, Kakao, Schokolade.
Jede Art von Alkohol.

Was zu begrenzen?
Fette: Butter - 30 g, Gemüse - 20 g pro Tag.
Schnelle Kohlenhydrate, Zucker.
Grobe Faser, gekochter (gedünsteter) Kohl.
Zu saure, süße rohe Früchte.
Gebäck, Gebäck, Kaffee, starker Tee.

Was ist erlaubt?
Getrocknetes Weißbrot.
Gekochtes, gedünstetes Gemüse.
Jeder Brei, Pasta.
Fettarmes Fleisch, Geflügel, Fisch (Dampfkoteletts, Fleischbällchen, Souffle, Brötchen usw.)
Eier in Form eines Proteinomeletts. 1 Stück pro Tag weichgekocht.
Milch, saurer Quark, holländischer Käse, Adyghe.
Bratäpfel, Fruchtpüree.
Hagebuttenbrühe, schwacher Tee, Gelee und Kompotte auf Xylit.

Eine therapeutische Diät wird für mindestens 6 Monate eingehalten. In Zukunft sollten Sie sich an die Diät Nummer 5 nach Pevzner halten (siehe Video).

Wie man Blut für Alpha-Amylase spendet

Um die Aktivität der Alpha-Amylase zu bestimmen, wird Blut aus einer Vene (5 ml) entnommen.

In einem akuten Zustand kann jederzeit Blut gespendet werden..

Bei einer Routineanalyse spendet das Blut morgens ausschließlich auf nüchternen Magen: nicht essen, nicht trinken.

Rauchen Sie nicht, bevor Sie Blut spenden..

Falsch erhöhte Ergebnisse einer Blutuntersuchung auf Alpha-Amylase können bei chronischer Niereninsuffizienz auftreten, wenn die oben genannten Medikamente eingenommen werden.

Falsch untertrieben - vor dem Hintergrund einer Hypercholesterinämie (hoher Cholesterinspiegel im Blut).

Ein leichter isolierter Anstieg der Alpha-Amylase im Blut
kein guter Grund, eine Diagnose zu stellen.

Biochemischer Bluttest, Blutenzyme. Amylase, Lipase, ALT, AST, Lactatdehydrogenase, alkalische Phosphatase - Zunahme, Abnahme. Ursachen von Verstößen, Transkriptanalyse.

Bei einem biochemischen Bluttest wird häufig die Bestimmung der Enzymaktivität verwendet. Was sind Enzyme? Ein Enzym ist ein Proteinmolekül, das den Fluss biochemischer Reaktionen im menschlichen Körper beschleunigt. Das Synonym für Enzym ist der Begriff Enzym. Derzeit werden beide Begriffe in derselben Bedeutung wie Synonyme verwendet. Eine Wissenschaft, die die Eigenschaften, Struktur und Funktionen von Enzymen untersucht, wird jedoch als Enzymologie bezeichnet..

Überlegen Sie, was diese komplexe Struktur ausmacht - das Enzym. Das Enzym besteht aus zwei Teilen - dem eigentlichen Proteinteil und dem aktiven Zentrum des Enzyms. Der Proteinteil heißt Apoenzym und das aktive Zentrum heißt Coenzym. Das gesamte Molekül des Enzyms, dh ein Apoenzym plus ein Coenzym, wird als Holoenzym bezeichnet. Apoenzym wird immer ausschließlich durch ein Protein mit Tertiärstruktur dargestellt. Die Tertiärstruktur bedeutet, dass die lineare Kette von Aminosäuren in die Struktur einer komplexen räumlichen Konfiguration umgewandelt wird. Coenzym kann durch organische Substanzen (Vitamin B6, B1, B12, Flavin, Häm usw.) oder anorganische (Metallionen - Cu, Co, Zn usw.) dargestellt werden. Tatsächlich wird die Beschleunigung der biochemischen Reaktion genau durch Coenzym erzeugt.

Was ist ein Enzym? Wie Enzyme funktionieren?

Die Substanz, auf die das Enzym einwirkt, wird als Substrat bezeichnet, und die Substanz, die aus der Reaktion resultiert, wird als Produkt bezeichnet. Oft werden die Namen von Enzymen durch Hinzufügen des Endes gebildet - die Grundlagen zum Namen des Substrats. Zum Beispiel baut Succinatdehydrogenase - Succinat (Bernsteinsäure), Lactatdehydrogenase - Lactat (Milchsäure) usw. ab. Enzyme werden abhängig von der Art der Reaktion, die sie beschleunigen, in verschiedene Typen unterteilt. Zum Beispiel führen Dehydrogenasen eine Oxidation oder Reduktion durch, Hydrolasen führen die Spaltung einer chemischen Bindung durch (Trypsin, Pepsin - Verdauungsenzyme) usw..

Jedes Enzym beschleunigt nur eine bestimmte Reaktion und arbeitet unter bestimmten Bedingungen (Temperatur, Säuregehalt des Mediums). Das Enzym hat eine Affinität zu seinem Substrat, dh es kann nur mit dieser Substanz arbeiten. Die Erkennung des "eigenen" Substrats erfolgt durch das Apoenzym. Das heißt, der Prozess des Enzyms kann wie folgt dargestellt werden: Das Apoenzym erkennt das Substrat und das Coenzym beschleunigt die Reaktion der erkannten Substanz. Dieses Prinzip der Wechselwirkung wurde als Ligand-Rezeptor-Wechselwirkung oder Key-to-Lock-Wechselwirkung bezeichnet. Das heißt, da ein einzelner Schlüssel für eine Burg geeignet ist, ist auch ein einzelnes Substrat für das Enzym geeignet.

Blutamylase

Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und ist am Abbau von Stärke und Glykogen zu Glukose beteiligt. Amylase ist eines der an der Verdauung beteiligten Enzyme. Der höchste Amylasegehalt wird in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen bestimmt..

Es gibt verschiedene Arten von Amylase - α-Amylase, β-Amylase, γ-Amylase, von denen die Bestimmung der α-Amylase-Aktivität am häufigsten ist. Die Konzentration dieser Art von Amylase wird im Labor im Blut bestimmt.

Menschliches Blut enthält zwei Arten von α-Amylase - P-Typ und S-Typ. Im Urin sind 65% der α-Amylase vom P-Typ vorhanden, und im Blut sind bis zu 60% vom S-Typ. Α-Amylase vom p-Typ im Urin wird in biochemischen Studien als Diastase bezeichnet, um Verwirrung zu vermeiden.

Die Aktivität von α-Amylase im Urin ist zehnmal höher als die Aktivität von α-Amylase im Blut. Die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase und Diastase wird zur Diagnose von Pankreatitis und einigen anderen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet. Bei chronischer und subakuter Pankreatitis wird die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase im Saft des Zwölffingerdarms verwendet.

Die Norm der Blutamylase

Name der AnalyseNorm in mccatal / lEinheiten in Einheiten / l (E / l)
  • Blutamylaseaktivität
16-30 mccatal / l20-100 Einheiten / l
  • Aktivität der Urindiastase (Amylase)
28-100 mkkatal / lbis zu 1000 Einheiten / l

Erhöhte Blutamylase

Eine Erhöhung der Aktivität der α-Amylase im Blut wird als Hyperamilasämie bezeichnet, und eine Erhöhung der Aktivität der Urindiastase wird als Hyperamilazurie bezeichnet.

Ein Anstieg der Blutamylase wird unter folgenden Bedingungen festgestellt:

  • Zu Beginn einer akuten Pankreatitis wird das Maximum 4 Stunden nach Beginn des Anfalls erreicht und fällt 2-6 Tage nach Beginn des Anfalls auf den Normalwert ab (eine Erhöhung der α-Amylaseaktivität ist um das 8-fache möglich).
  • mit Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis (während die Aktivität der α-Amylase um das 3-5-fache zunimmt)
  • in Gegenwart von Tumoren oder Steinen in der Bauchspeicheldrüse
  • akute Virusinfektion - Mumps
  • Alkoholvergiftung
  • Eileiterschwangerschaft
Wenn die Amylase im Urin erhöht ist?
Eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Urin entwickelt sich in folgenden Fällen:
  • bei akuter Pankreatitis eine 10-30-fache Erhöhung der Diastaseaktivität
  • Mit der Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis steigt die Diastaseaktivität um das 3-5-fache
  • Bei entzündlichen Lebererkrankungen wird ein moderater Anstieg der Diastaseaktivität um das 1,5- bis 2-fache beobachtet
  • akute Blinddarmentzündung
  • Cholezystitis
  • Darmverschluss
  • Alkoholvergiftung
  • gastrointestinale Ulkusblutung
  • bei der Behandlung von Sulfadrogen, Morphin, Diuretika und oralen Kontrazeptiva
Mit der Entwicklung einer totalen Pankreasnekrose, eines Pankreaskarzinoms und einer chronischen Pankreatitis kann die Aktivität der α-Amylase möglicherweise nicht zunehmen.

Reduktion der Blut- und Urinamylase

Es gibt Körperzustände, bei denen die α-Amylaseaktivität abnehmen kann. Bei schwerer Erbkrankheit - Mukoviszidose - wird eine geringe Diastaseaktivität im Urin festgestellt.

Im Blut ist nach einem Anfall einer akuten Pankreatitis mit Pankreasnekrose sowie Mukoviszidose eine Abnahme der α-Amylaseaktivität möglich.

Trotz der Tatsache, dass α-Amylase in Nieren, Leber und Bauchspeicheldrüse vorhanden ist, wird die Bestimmung ihrer Aktivität hauptsächlich zur Diagnose von Pankreaserkrankungen verwendet.

Wie man auf Amylase getestet wird?

Lipase

Die Struktur, Arten und Funktionen der Lipase
Lipase ist eines der Verdauungsenzyme, die am Abbau von Fetten beteiligt sind. Damit dieses Enzym funktioniert, sind Gallensäuren und ein Coenzym namens Colipase erforderlich. Lipase wird von verschiedenen menschlichen Organen produziert - der Bauchspeicheldrüse, der Lunge und den weißen Blutkörperchen.

Der größte diagnostische Wert ist die Lipase, die in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird. Daher wird die Bestimmung der Lipaseaktivität hauptsächlich zur Diagnose von Pankreaserkrankungen verwendet.

Blutlipaserate

Die Geschwindigkeit der Lipaseaktivität
  • Blutlipaseaktivität
13 - 60U / ml

Wenn die Blutlipase erhöht ist?

Wenn die Blutlipasespiegel niedrig sind?

So bereiten Sie sich auf einen Lipasetest vor?

Um die Aktivität der Lipase zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene gespendet. In der Nacht zuvor, bevor Sie den Test machen, sollten Sie keine fetthaltigen, würzigen und würzigen Lebensmittel einnehmen. Im Notfall wird Blut aus einer Vene unabhängig von der Tageszeit oder der vorherigen Zubereitung gespendet. Derzeit wird am häufigsten die immunochemische oder enzymatische Methode zur Bestimmung der Lipaseaktivität verwendet. Die enzymatische Methode ist schneller und erfordert weniger Personal.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Norm der Blutlaktatdehydrogenase (LDH)

Blut LDH
  • Erwachsene
0,8-4 μmol / h * L.140-350 Einheiten / l
  • Neugeborene
2,0-8 μmol / h * L.400-700 Einheiten / l

Diagnosewert von LDH-Isoformen

Für die Diagnose verschiedener Krankheiten ist die Bestimmung der Aktivität von LDH-Isoformen aussagekräftiger. Beispielsweise wird beim Myokardinfarkt ein signifikanter Anstieg von LDH1 beobachtet. Zur Bestätigung des Myokardinfarkts im Labor wird das Verhältnis LDH1 / LDH2 bestimmt. Wenn dieses Verhältnis größer als 1 ist, hatte die Person einen Myokardinfarkt. Solche Tests sind jedoch aufgrund ihrer hohen Kosten und Komplexität nicht weit verbreitet. Normalerweise wird die Gesamt-LDH-Aktivität bestimmt, die die Summe der Gesamtaktivität aller LDH-Isoformen ist.

LDH bei der Diagnose eines Myokardinfarkts
Berücksichtigen Sie den diagnostischen Wert zur Bestimmung der Gesamtaktivität von LDH. Die Bestimmung der LDH-Aktivität wird zur späten Diagnose eines Myokardinfarkts verwendet, da sich 12 bis 24 Stunden nach dem Anfall eine Zunahme seiner Aktivität entwickelt, die bis zu 10 bis 12 Tage auf einem hohen Niveau bleiben kann. Dies ist ein sehr wichtiger Umstand bei der Untersuchung von Patienten, die nach einem Angriff in eine medizinische Einrichtung aufgenommen wurden. Wenn die Zunahme der LDH-Aktivität unbedeutend ist, handelt es sich um einen Infarkt mit kleinem Fokus. Wenn im Gegenteil die Zunahme der Aktivität langfristig ist, sprechen wir von einem massiven Herzinfarkt. Bei Patienten mit Angina pectoris ist die LDH-Aktivität in den ersten 2-3 Tagen nach dem Anfall erhöht.

LDH bei der Diagnose von Hepatitis
Die Aktivität von Gesamt-LDH kann bei akuter Hepatitis zunehmen (aufgrund einer Zunahme der Aktivität von LDH4 und LDH5). In diesem Fall steigt die Aktivität von LDH im Blutserum in den ersten Wochen der Ikterusperiode, dh in den ersten 10 Tagen.

Norm LDH bei gesunden Menschen:

Möglicherweise eine Zunahme der LDH-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) nach körperlicher Anstrengung, während der Schwangerschaft und nach Einnahme von Alkohol. Koffein, Insulin, Aspirin, Acebutolol, Cephalosporine, Heparin, Interferon, Penicillin und Sulfonamide bewirken ebenfalls eine Erhöhung der LDH-Aktivität. Daher muss bei der Einnahme dieser Medikamente die Möglichkeit einer erhöhten LDH-Aktivität berücksichtigt werden, was nicht auf das Vorhandensein pathologischer Prozesse im Körper hinweist.

Ursachen für erhöhten LDH-Blutspiegel

So übergeben Sie eine Analyse zu LDH?

Alaninaminotransferase (ALT, ALAT)

Norm Alanin Aminotransferase (ALT / ALAT) Blut

Norm ALT / AlAt
  • für Männer
bis 40U / L.
  • für Frauen
bis zu 32U / L.


Eine Erhöhung der ALT-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) kann durch die Verwendung bestimmter Medikamente (Antibiotika, Barbiturate, Medikamente, Krebsmedikamente, orale Kontrazeptiva, nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente, Dicumarine, Echinacea, Baldrian), starke körperliche Anstrengung und Verletzungen verursacht werden. Auch bei Jugendlichen wird während des intensiven Wachstums eine hohe ALT-Aktivität beobachtet..

ALT bei der Diagnose von Lebererkrankungen
Bei der Diagnose pathologischer Zustände des Körpers ist eine Erhöhung der ALT-Aktivität ein spezifisches Zeichen für eine akute Lebererkrankung. Ein Anstieg der ALT-Aktivität im Blut wird 1 bis 4 Wochen vor dem Einsetzen der Krankheitssymptome und 7 bis 10 Tage vor dem Auftreten des maximalen Bilirubinspiegels im Blut festgestellt. Die Zunahme der ALT-Aktivität bei akuten Lebererkrankungen beträgt das 5- bis 10-fache. Die erhöhte Aktivität von ALT über einen langen Zeitraum oder ihre Zunahme in den späteren Stadien der Krankheit weist auf den Beginn einer massiven Lebernekrose hin.

Gründe für hohe ALAT (ALAT)

Bei Vorhandensein solcher Pathologien wird eine hohe ALT-Aktivität im Blut festgestellt:

  • akute Hepatitis
  • Zirrhose
  • Verschlussikterus
  • Verabreichung von hepatotoxischen Arzneimitteln (z. B. einige Antibiotika, Bleisalzvergiftung)
  • großer Tumorverfall
  • Leberkrebs oder Lebermetastasen
  • Verbrennungskrankheit
  • ausgedehnter Myokardinfarkt
  • traumatische Schädigung des Muskelgewebes
Patienten mit Mononukleose, Alkoholismus, Steatose (Hepatose), die sich einer Herzoperation unterzogen haben, können ebenfalls einen leichten Anstieg der ALT-Aktivität erfahren..

Bei schweren Lebererkrankungen (schwere Leberzirrhose, Lebernekrose) wird bei einer Verringerung der Anzahl aktiver Leberzellen sowie eines Mangels an Vitamin B6 eine Abnahme der ALT-Aktivität im Blut beobachtet.

So bestehen Sie eine Analyse für ALT (ALAT)?

Aspartataminotransferase (AST, AsAT)

Norm Aspartat Aminotransferase (AST / AsAT)

Höhere Werte der AST-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) sind bei übermäßiger Muskelbelastung möglich, wenn bestimmte Medikamente eingenommen werden, z. B. Echinacea, Baldrian, Alkohol, große Dosen Vitamin A, Paracetamol, Barbiturate, Antibiotika usw..

Norm AST / AsAt
  • für Männer
15-31U / L.
  • für Frauen
20-40U / L.

Die AST-Serumaktivität steigt mit dem Myokardinfarkt 4-5-mal an und bleibt dies 5 Tage lang. Wenn die AST-Aktivität auf einem hohen Niveau gehalten wird und nicht innerhalb von 5 Tagen nach dem Anfall abnimmt, deutet dies auf eine ungünstige Prognose für einen Patienten mit Myokardinfarkt hin. Wenn das Blut immer noch eine erhöhte Enzymaktivität aufweist, deutet diese Tatsache auf eine Ausdehnung der Infarktzone hin.

Mit Nekrose oder Schädigung der Leberzellen steigt auch die AST-Aktivität. Darüber hinaus ist der Grad der Schädigung umso größer, je höher die Aktivität des Enzyms ist.

Warum Aspartataminotransferase (AST, AsAT) erhöht ist?

Eine Zunahme der Blut-AST-Aktivität ist in den folgenden Fällen vorhanden:

  • Hepatitis
  • Lebernekrose
  • Zirrhose
  • Alkoholismus
  • Leberkrebs und Lebermetastasen
  • Herzinfarkt
  • Erb- und Autoimmunerkrankungen der Muskulatur (Duchenne-Myodystrophie)
  • Mononukleose
  • Hepatose
  • Cholestase
Es gibt immer noch eine Reihe von pathologischen Zuständen, bei denen auch eine Zunahme der AST-Aktivität auftritt. Solche Zustände umfassen - Verbrennungen, Verletzungen, Hitzschlag, Vergiftung mit giftigen Pilzen.

Eine niedrige AST-Aktivität wird bei einem Mangel an Vitamin B6 und dem Vorliegen einer ausgedehnten Leberschädigung (Nekrose, Zirrhose) beobachtet..

Die Klinik verwendet die Bestimmung der AST-Aktivität jedoch hauptsächlich zur Diagnose von Schäden an Herz und Leber. Unter anderen pathologischen Bedingungen ändert sich auch die Aktivität des Enzyms, jedoch ist seine Änderung nicht spezifisch und stellt daher keinen hohen diagnostischen Wert dar.

Ritis-Koeffizient. Wie man Herzinfarkt von Leberschaden unterscheidet

Zur Differentialdiagnose von Leber- oder Herzschäden wird der De-Ritis-Koeffizient verwendet. Der De-Ritis-Koeffizient ist das Verhältnis der AST / ALT-Aktivität, das normalerweise 1,3 beträgt. Ein Anstieg des De-Ritis-Koeffizienten über 1,3 ist charakteristisch für einen Myokardinfarkt, und ein Rückgang unter 1,3 ist bei Lebererkrankungen festzustellen.

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Norm der alkalischen Blutphosphatase

  • Erwachsene
30-90U / L.
  • Jugendliche
bis zu 400U / L.
  • schwanger
bis zu 250U / L.
Die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut gesunder Menschen (physiologischer Anstieg) nimmt mit einer Überdosis Vitamin C, Kalzium- und Phosphormangel in der Nahrung, oralen Kontrazeptiva, Hormonen Östrogen und Progesteron, Antibiotika, Sulfonamiden, Magnesia, Omeprazol, Ranitidin usw. zu..

Alkalische Phosphatase bei der Diagnose von Leber- und Gallenwegserkrankungen
Die Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase bei Verdacht auf eine Lebererkrankung ist hochspezifisch und diagnostisch. Bei obstruktivem Ikterus tritt eine 10-fache Erhöhung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut gegenüber der Norm auf. Die Definition dieses Indikators wird zur Laborbestätigung dieser besonderen Form von Gelbsucht verwendet. In geringerem Maße tritt eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase bei Hepatitis, Cholangitis, Colitis ulcerosa, bakteriellen Darminfektionen und Thyreotoxikose auf.

Die Bedeutung der alkalischen Phosphatase bei Knochenerkrankungen und in der Traumatologie
ALP ist ein Markerenzym der Osteosynthese, dh die Aktivität steigt bei Knochenerkrankungen oder Tumormetastasen im Knochen sowie bei der Heilung von Frakturen.

Ursachen für einen Anstieg der alkalischen Phosphatase

Ursachen für niedrigalkalische Phosphatase

So erhalten Sie einen alkalischen Phosphatasetest?

Um die Aktivität der alkalischen Phosphatase zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Die Einhaltung einer speziellen Diät ist nicht erforderlich. Es ist darauf zu achten, dass einige Arzneimittel die Aktivität der alkalischen Phosphatase verringern oder erhöhen können. Daher muss ein Arzt konsultiert werden, ob es sich lohnt, die Verwendung dieser Arzneimittel für einen kurzen Zeitraum einzustellen. In modernen Labors wird die Enzymaktivität anhand der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion bewertet. Diese Methode weist eine hohe Spezifität, Einfachheit und Zuverlässigkeit auf und erfordert keinen großen Zeitaufwand für die Analyse.

Also untersuchten wir die Hauptenzyme, deren Aktivität bei der biochemischen Analyse von Blut bestimmt wird. Es ist zu beachten, dass die Diagnose nicht nur auf Labordaten beruhen kann, sondern dass Anamnese, Klinik und Daten aus anderen Untersuchungen berücksichtigt werden müssen. Daher sollten die oben genannten Daten zur Konsultation verwendet werden. Wenn jedoch Anomalien festgestellt werden, konsultieren Sie einen Arzt.

Literatur Zu Dem Herzrhythmus

Ursachen für erhöhten Kreatininspiegel im Blut, wie man senkt und welche Nahrung man isst, um zu senken

Kreatinin ist das Endprodukt des Proteinstoffwechsels, es wird regelmäßig gebildet und aus dem Körper ausgeschieden.

Allgemeine und biochemische Blutuntersuchung

10 Minuten Gepostet von Lyubov Dobretsova 1319Pathologische Veränderungen im Körper - endogen (intern) oder exogen (verursacht durch externe Exposition) - spiegeln sich immer in der Zusammensetzung des Blutes wider.